9.

PÉPTIDOS

Definición

• Moléculas formadas por la unión covalente de 2 o más aminoácidos mediante un

enlace tipo amida (enlace peptídico).
• El enlace peptídico se forma eliminando una molécula de agua.

Características

• Pueden ser lineales, ramificados o cíclicos.

• Contienen usualmente L-aminoácidos, aunque pueden incluir D-aminoácidos.
• Tienen un extremo amino (N-terminal) y un extremo carboxilo (C-terminal).

Clasificación según el número de aminoácidos

• Oligopéptidos: 2 a 10 aminoácidos.
• Polipéptidos: 11 a 50 aminoácidos.
• Proteínas: Más de 50 aminoácidos.

Ejemplos:

• Dipéptidos: 2 aminoácidos.
• Tripéptidos: 3 aminoácidos.
• Heptapéptidos: 7 aminoácidos.
• Decapéptidos: 10 aminoácidos.

Funciones de los Péptidos

• Edulcorantes (Ejemplo: Aspartame).

• Hormonas (Oxitocina, Vasopresina).
• Neurotransmisores (Endorfinas).
• Factores de crecimiento (EGF, PDGF).
• Antibióticos (Penicilina, Bacitracina).
 • Amortiguadores de pH.
• Inductores de malformaciones (Malforminas).

Propiedades Bioquímicas

• La polaridad y la carga neta de los péptidos dependen de los grupos R de los

aminoácidos.
• Exhiben carácter hidrofílico y carga eléctrica en medios acuosos.

Ejemplos de Péptidos Notables

1. Aspartame:
a. Edulcorante artificial formado por ácido aspártico y fenilalanina.
b. Potencial edulcorante 200 veces superior a la sacarosa.
2. Carnosina:
a. Péptido antioxidante y amortiguador del pH en músculos.
b. Beneficios: Retrasa el envejecimiento, mejora la circulación y previene
enfermedades neurológicas.
3. Glutatión:
a. Tripeptido formado por ácido glutámico, cisteína y glicina.
b. Función: Protección contra radicales libres, desintoxicación y transporte de
aminoácidos.

Péptidos Vasoconstrictores y Hormonas

• Angiotensinas: Regulan la presión sanguínea.

• Oxitocina: Contracciones uterinas y secreción de leche.
• Vasopresina: Controla la presión sanguínea y la reabsorción de agua en los
riñones.

Antibióticos Peptídicos

• Penicilina: Inhibe la síntesis de la pared celular bacteriana.

• Gramicidina: Afecta la membrana bacteriana creando poros.
 • Bacitracina: Bloquea la biosíntesis de peptidoglicano en bacterias.

Otros Péptidos Importantes

1. Factores de Crecimiento:
a. EGF: Estimula el crecimiento celular y la cicatrización.
b. PDGF: Promueve la reparación de tejidos durante la coagulación sanguínea.
2. Péptidos Opioides:
a. Endorfinas: Alivian el dolor y mejoran el estado de ánimo.

10.

Proteinas

Definición y composición

• Son moléculas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, y a veces

azufre, fósforo y otros elementos en menor proporción.
• Están compuestas por largas cadenas de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos.

Clasificación

1. Según forma:
a. Fibrosas: Forma alargada, insolubles en agua, resistentes (ej. colágena,
queratina).
b. Globulares: Forma esférica, solubles en agua, funciones dinámicas (ej.
enzimas, hemoglobina).
2. Según composición química:
a. Simples: Formadas solo por aminoácidos (ej. albúminas, globulinas).
b. Conjugadas: Asociadas a grupos prostéticos (ej. glicoproteínas,
metaloproteínas).
c. Derivadas: Resultado de modificaciones químicas o enzimáticas (ej.
péptidos, peptonas).
Funciones

1. Estructurales: Dan soporte mecánico (colágeno, queratina).

2. Catalíticas: Aceleran reacciones químicas (enzimas).
3. Defensivas: Protegen contra agentes externos (anticuerpos).
4. Contractiles: Permiten movimiento (actina, miosina).
5. Transporte: Mueven moléculas (hemoglobina, permeasas).
6. Hormonales: Regulan procesos (insulina, glucagón).
7. Reserva: Almacenan nutrientes (caseína, albúmina).
8. Digestivas: Ayudan a la digestión (tripsina, quimotripsina).
9. Transferencia de electrones: Intervienen en procesos como la respiración
(citocromos).
10. Receptoras: Reconocen señales y ligandos (receptores celulares).
11. Tóxicas: Pueden ser venenosas (neurotoxinas, venenos de serpientes).

Importancia

• Existen más de 30,000 proteínas en el cuerpo humano, desempeñando roles

esenciales en casi todos los procesos biológicos.

11.

Estructura primaria

• Representa la secuencia lineal de aminoácidos en una proteína, unidos por enlaces

covalentes peptídicos.
• Proporciona información sobre:
o Identidad y cantidad de aminoácidos.
o Secuencia exacta de aminoácidos.
o Presencia o ausencia de grupos prostéticos.
• Importancia filogenética: Comparar esta estructura entre especies revela
similitudes evolutivas. Los aminoácidos conservados son esenciales para la
función de la proteína; mutaciones en estos pueden ser letales.
• Enlace peptídico: Tiene un carácter de enlace doble parcial, es coplanar y limita la
rotación. Sin embargo, hay flexibilidad rotatoria en otros enlaces, lo que permite
que las cadenas sean flexibles.
Estructura secundaria

• Es la organización tridimensional local de la cadena polipeptídica, estabilizada por

puentes de hidrógeno. Incluye:
o Alfa hélice:
▪ Configuración helicoidal dextrógira (espiral hacia la derecha).
▪ Características:
• Distancia entre residuos consecutivos: 1.5 Å.
• Una vuelta completa incluye 3.6 aminoácidos y mide 5.4 Å.
• Los grupos "R" se proyectan hacia el exterior, evitando
interferencias.
• Estabilización por puentes de hidrógeno entre el grupo C=O de
un residuo y el N-H del cuarto aminoácido siguiente.
▪ Aminoácidos no favorecidos: Glicina, prolina (rígidos o muy
flexibles), y aquellos con cadenas laterales grandes o con carga que
interfieren con la hélice.
o Beta lámina plegada:
▪ Estructura extendida en zigzag.
▪ Los grupos "R" alternan hacia arriba y abajo en un plano
perpendicular al eje.
▪ Tipos:
• Paralela: Cadenas polipeptídicas alineadas en la misma
dirección.
• Antiparalela: Cadenas en direcciones opuestas (más estable
y común).
▪ Pueden formar estructuras más grandes como láminas beta apiladas
o barriles beta.
o Giros beta:
▪ Cambios abruptos de 180° en la dirección de la cadena, comunes en
la superficie de proteínas.
▪ Incluyen aminoácidos como glicina y prolina.
o Vueltas W: Giros extendidos en la cadena, formados por 6-16 aminoácidos,
visibles en la superficie.
o Enrollamientos al azar: Segmentos sin patrones repetitivos, flexibles.
12.
Estructura terciaria:

• Representa el plegamiento tridimensional de una cadena polipeptídica completa,

compacta y globular.
• Promovida por el efecto hidrofóbico, donde los grupos “R” no polares se orientan
hacia el interior de la molécula, creando un núcleo hidrofóbico, y los grupos
polares quedan en la superficie interactuando con el solvente, facilitando la
solubilidad en agua.
• Es estabilizada por enlaces no covalentes (interacciones hidrofóbicas, fuerzas
electrostáticas, puentes de hidrógeno) y covalentes (puentes disulfuro, enlaces
amida).
• Los dominios son regiones funcionales dentro de la estructura terciaria, formadas
por 50-300 residuos, con funciones específicas como unión a ligandos, asociación
con membranas, actividad catalítica o interacción con ADN.

Estructura cuaternaria:

• Surge de la asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (protómeros o

subunidades) para formar agregados funcionales.
• Estabilizada por enlaces no covalentes y covalentes, como interacciones
hidrofóbicas, puentes de hidrógeno y puentes disulfuro.
• Se clasifica en:
o Homoméricas: compuestas por subunidades idénticas (ej., hexoquinasa).
o Heteroméricas: subunidades diferentes (ej., hemoglobina).
• Es esencial para la funcionalidad de proteínas oligoméricas, como enzimas y
transportadores.

Estructura quinaria:

• Nivel adicional de organización donde las proteínas se agrupan para formar

estructuras supramoleculares.
• Interacciones entre proteínas: Ejemplo, microtúbulos formados por dímeros de
tubulina, que tienen funciones estructurales en el citoesqueleto y procesos
celulares.
• Interacciones con otras biomoléculas:
o Con lípidos: formando lipoproteínas plasmáticas y membranas biológicas.
o Con ácidos nucleicos: formando ribosomas, nucleosomas y virus.
 • Estas asociaciones son cruciales para funciones biológicas complejas como
coagulación, transporte de lípidos y organización del material genético.

13.

Estructura terciaria

• Representa el plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica,

promovido por el efecto hidrofóbico:
o Grupos "R" no polares: Se orientan hacia el interior, formando un núcleo
compacto e hidrofóbico.
o Grupos "R" polares: Se colocan en la superficie, interactuando con el
solvente, lo que facilita la solubilidad en agua.
• Función biológica: La forma globular permite regiones específicas, como sitios
activos, esenciales para la función catalítica y de reconocimiento molecular.
• Fuerzas estabilizadoras:
o No covalentes: Interacciones hidrofóbicas, fuerzas electrostáticas, puentes
de hidrógeno.
o Covalentes: Puentes disulfuro, enlaces amida.
• Dominios: Regiones funcionales específicas dentro de la estructura terciaria, cada
uno con funciones particulares (unión de ligandos, actividad catalítica, etc.).

Estructura cuaternaria

• Es la asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar

una proteína funcional activa.
o Las subunidades se denominan protómeros.
• Tipos de proteínas cuaternarias:
o Homoméricas: Subunidades idénticas (ej. fosfoglucoisomerasa).
o Heteroméricas: Subunidades diferentes (ej. hemoglobina).
• Fuerzas estabilizadoras: Similares a las de la estructura terciaria (no covalentes y
covalentes).
• Algunas proteínas monoméricas (una sola cadena) carecen de estructura
cuaternaria.
Estructura quinaria

• Nivel superior de organización en el que las proteínas se asocian entre sí o con

otras biomoléculas para formar estructuras supramoleculares:
o Proteínas con proteínas: Ej. microtúbulos formados por alfa y beta-
tubulina; fibrina en la coagulación sanguínea.
o Proteínas con lípidos: Ej. lipoproteínas plasmáticas, membranas
biológicas.
o Proteínas con ácidos nucleicos: Ej. ribosomas, nucleosomas, virus.