Scribd
Cargar
165 vistas2 páginas

Estructura y Tipos de Láminas Beta

La conformación β es una estructura secundaria de las proteínas donde la cadena polipeptídica se dispone en forma de láminas o hojas plegadas. Puede darse entre regiones próximas o distantes del polipéptido, con disposición paralela u antiparalela de las cadenas. Los enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO de diferentes cadenas aportan estabilidad a esta estructura en forma de zigzag.

Cargado por

Marce Perez
Derechos de autor
© © All Rights Reserved
Nos tomamos en serio los derechos de los contenidos. Si sospechas que se trata de tu contenido, reclámalo aquí.
Formatos disponibles
Descarga como DOCX, PDF, TXT o lee en línea desde Scribd
165 vistas2 páginas

Estructura y Tipos de Láminas Beta

La conformación β es una estructura secundaria de las proteínas donde la cadena polipeptídica se dispone en forma de láminas o hojas plegadas. Puede darse entre regiones próximas o distantes del polipéptido, con disposición paralela u antiparalela de las cadenas. Los enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO de diferentes cadenas aportan estabilidad a esta estructura en forma de zigzag.

Cargado por

Marce Perez
Derechos de autor
© © All Rights Reserved
Nos tomamos en serio los derechos de los contenidos. Si sospechas que se trata de tu contenido, reclámalo aquí.
Formatos disponibles
Descarga como DOCX, PDF, TXT o lee en línea desde Scribd
Está en la página 1/ 2

Aminoácidos beta

Aminoácidos:

Es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena


polipeptídica. Este tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación
de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los
carbonos involucrados en los enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la
cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplana. Existen diferentes
modelos de estructuras secundarias, los más frecuentes son la hélice alfa y la
conformación o beta o lámina plegada.

La lámina beta u hoja plegada β 

Es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. Se forma


por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma
proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de
hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede
llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de
la hélice alfa. Los grupos R de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano
de las láminas. Estos R no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico,
ya que se vería afectada la estructura de la lámina. Son hidrófobas. Las láminas beta se
presentan en las queratinas y en otras proteínas clasificadas como fibrosas, como el
pelo de los mamíferos y la seda.

Tipos

 Cadenas paralelas. Aquellas que ambas van de grupo amino a carboxilo


 Cadenas antiparalelas. Aquellas que una va de amino a carboxilo y otra de
carboxilo a amino.
Los enlaces de hidrógeno aportan estabilidad a la proteína. Se presenta en las
proteínas fibrosas y en las globulares.

Conformación β: la cadena queda estirada y la estructura se dispone espacialmente en zigzag


formando láminas (hojas plegadas β). La disposición puede ser paralela o antiparalela. Puede
darse entre regiones próximas o distantes del polipéptido. Los grupos R sobresalen de la
lámina en ambos sentidos, de forma alterna. La conformación β se estabiliza mediante puentes
de hidrógeno, como en el caso anterior.
En las láminas β los giros se forman por la unión mediante un puente de hidrógeno del
aminoácido n y el n+3.
Al representar la estructura de una proteína, si se desea resaltar su estructura secundaria, las
hélices alfa se representan como cintas en espiral, las láminas beta como cintas en flecha y las
regiones con otro tipo de estructura como líneas finas (“random coil”).

EG. Hutchinson, Thornton JM | HERA--un programa para dibujar diagramas esquemáticos de


estructuras secundarias proteína, diario proteínas, volumen 8, tema 3, páginas 203–12 del año
1990.

También podría gustarte