UNIVERSIDAD CATÓLICA SANTO TORIBIO DE MOGROVEJO
ESCUELA DE MEDICINA
CUESTIONARIO PRACTICA DE FISIOLOGÍA
NOMBRE: Abelardo Medianero Malca
ACTIVIDAD: EVALUACIÓN DE LA DIGESTIÓN DEL ALMIDÓN POR LA AMILASA
SALIVAL
ENUMERE EL SUSTRATO Y EL PRODUCTO DE LA SUBUNIDAD DE AMILASA. (2
PTOS)
La amilasa es una enzima especifica que tiene como sustrato enlaces α – 1, 4 glucosídicas de
las cadenas lineales de amilosa y amilopectina del polisacárido almidón, sin embargo, su acción
no abarca las zonas de ramificación como los residuos glucósidos. Producto del trabajo
enzimático se produce el disacárido maltosa, trisacárido maltotriosa y dextrinas que son
escindidas por α- glusocidasas para la formación de glucosa para el metabolismo. Esta
degradación es de corta duración, solo durante el paso del alimento en la boca dado que a nivel
estomacal el pH estomacal la inactiva. (1,2,3)
Imagen 1: Digestión del almidón, obtenida de: Devlin T. Bioquímica: libro de texto con aplicaciones
clínicas
¿QUÉ EFECTO TUVO LA EBULLICIÓN SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y EL
EFECTO DE LATEMPERATURA? ¿POR QUÉ? (2 PTOS )
El cambio de temperatura afecta la cinética y frecuencia de choque de las moléculas presentes. En
el aumento calorífico se produce una enzima con mayor flexibilidad conformacional hasta tal
punto donde esta comienza a desdoblarse o desnaturalizarse, seguida de la perdida de su
funcionalidad catalítica. Lo usual es que las enzimas humanas sean estables a temperaturas de 40
– 55 °C. En el experimento realizado se evidencia lo mencionado pues a una temperatura
ambiental la función enzimática de la amilasa se mantuvo, mientras que en la ebullición su
función fue inactivada por desnaturalización.
Imagen 2: Rol de la temperatura en la actividad enzimática, obtenida de: “Factores Que Afectan La
Actividad Enzimática”
¿A QUÉ PH FUE MÁS ACTIVA LA ACTIVIDAD DE LA AMILASA? DESCRIBE EL
SIGNIFICADO DE ESTE RESULTADO; Y EXPLIQUE POR QUÉ ESTA ENZIMA SE
DESACTIVA EN EL ESTÓMAGO? (2 PTOS)
Se debe tomar en cuenta que la actividad enzimática es dependiente del pH, si los valores de pH
son superiores o inferiores a los óptimos para la enzima su actividad disminuye. Esto se debe a la
posible carda de las cadenas laterales de la enzima, ello guardar relación con la capacidad de unión
al sustrato. En el experimento la máxima actividad se logró en el tubo que tendría como medio
una solución neutra con pH 7, pues esta concentración de hidrógeno es la óptima para la amilasa.
CONCLUYA EL SIGNIFICADO DE LO QUE SUCEDE EN CADA UNO DE LOS
TUBOS, SEGÚN LO VISTO EN LA PRÁCTICA, INCLUYENDO EL PORQUÉ DE LO
SUCEDIDO (4 PTOS)
DATOS EXPERIMENTALES
Ttto Hora T° IKI Benedict
Tubo Reactivo Reactivo Reactivo
№ 1 2 3
Amilasa Almidón Tampón Hervido 1 hora 37 °C + -
1
de pH 7.0
Amilasa Almidón Tampón Congelar 1 hora 37 °C - ++
2
de pH 7.0
Amilasa Almidón Tampón Ninguno 1 hora 37 °C - ++
3
de pH 7.0
Amilasa Agua Tampón Ninguno 1 hora 37 °C - -
4
desionizada de pH 7.0
Agua Almidón Tampón Ninguno 1 hora 37 °C + -
5
desionizada de pH 7.0
Agua Maltosa Tampón Ninguno 1 hora 37 °C - ++
6
desionizada de pH 7.0
Amilasa Almidón Tampón Ninguno 1 hora 37 °C + +
7
de pH 2.0
Amilasa Almidón Tampón Ninguno 1 hora 37 °C + +
8
de pH 9.0
CAMBIOS DE COLORACIÓN
SUSTANCIA COLOR COLOR DE RESPUESTA
NORMAL
IKI Caramelo Negro azulado (almidón)
Gris pálido (intermedio de almidón)
BENEDICT Azul brillante Verde → Naranja → Marrón rojizo (azúcar
reductor)
Conclusión
Tubo
IKI BENEDICT
Se evidencia el cambio de color desde Se evidencia la permanencia del
1
caramelo a negro, ello indica la color azulado, dado que la temperatura
inactividad de la enzima amilasa tras la no permitió la actividad catalítica y la
desnaturalización por hervir el tubo. liberación de azúcar reductor.
Se evidencia la permanencia del Se evidencia el cambio de color desde
2
color caramelo, dado que el proceso de azul brillante a marrón rojizo, eso se
congelamiento no afecta la actividad debe a la óptima actividad catalítica de
enzimática la reacción se realizó con amilasa que libera azúcar reductor.
normalidad.
Se evidencia la permanencia del Se evidencia el cambio de color desde
3
color caramelo, dado que a azul brillante a marrón rojizo, eso se
temperatura ambiente la actividad de debe a la óptima actividad catalítica de
la amilasa es óptima amilasa a temperatura ambiente.
Se evidencia la permanencia de Se evidencia la permanencia del
4
color, pues el sustrato de la amilasa no color azul brillante pues el sustrato
estaba presente. liberador de azúcar reductor esta
ausente.
Se evidencia el cambio de color desde Se evidencia la permanencia del
5
caramelo a color negro, dado que la color del azul brillante, pues la enzima
enzima no estaba presente para que cataliza la liberación de azúcar
catalizar el almidón. reductor a partir de almidón está
ausente.
Se evidencia la permanencia color Se evidencia el cambio de color pues
6
caramelo, pues la ausencia del almidón el reactivo es un azúcar reductor.
y amilasa no cambio el color
Se evidencia el cambio de color desde Se evidencia un cambio de color desde
7
caramelo a negro, la actividad catalítica azul brillante hasta el naranja, esto se
de la amilasa se vio afectada por el debe a que el pH acido impide la
cambio de pH. degradación completa de almidón.
Se evidencia el cambio de color desde Se evidencia un cambio de color desde
8
caramelo a negro, la actividad catalítica azul brillante hasta el naranja, esto se
de la amilasa se vio afectada por el debe a que el pH acido impide la
cambio de pH. degradación completa de almidón.
REFERENCIAS:
1. J.W. Baynes & M.H. Dominiczak. Bioquímica Médica. 4 ed. Editorial Elsevier; 2015.
2. Blanco, Antonio. Química biológica. Buenos Aires: El Ateneo, 2006.
3. Devlin T. Bioquímica: libro de texto con aplicaciones clínicas. 4ª ed. Barcelona: Reverté; 2004.
4. Murray RK, Bendeer DA, Botham KM, Kennelly PJ, Rodwell VW, Weil PA. Harper
Bioquímica Ilustrada. 29ª ed. México: Mc Graw-Hill Educación; 2013.
5. Factores que afectan la actividad enzimática. Consejo de educación técnico profesional
Universidad deL trabajo del Uruguay [Internet]. [cited 2021 Aug 22]; Available from:
https://uruguayeduca.anep.edu.uy/sites/default/files/inline-
files/Factores%20que%20afectan%20la%20actividad%20enzim%C3%A1tica.pdf
