![ Constante de equilibrio
[E] =[ES]
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7 enzimas
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- 2. Enzimas • Encimas. Concepto de biocatalizador. • Estrutura e propiedades dos encimas. Características dos encimas como catalizadores. • Especificidade encimática. Reacción catalizada por un encima. Concepto de coencima e cofactor. • Clasificación das encimas. • Cinética encimática: curva de actividade encimática (conceptos de Vmax e KM). • Inhibición e activación encimática. • Regulación da actividade encimática: alosterismo. • Concepto de vitamina. Función das vitaminas como coencimas. Función bioquímica do NAD(P)H, FADH2 e CoA.
- 4. E S → [ ES →E+P [
- 7. Esquema de unareacción enzimática Complejo enzima-sustrato (ES) Enzima (E) Enzima (E) Sustratos (S) Productos (P)
- 8. Mecanismo de actuación enzimática: 1) Se forma un complejo: enzima- substrato o substratos. productos 2) Se une la coenzima a este sustrato complejo. 3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la Enzima reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no Enzima inactiva se necesite una elevada energía de activación. Centro activo 4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. Coenzima 5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática
- 9. Especificidad enzimática MODELO DELLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO Sustrato Sustrato Enzima Enzima Complejo enzima- sustrato
- 10. Las enzimas actúancomo un catalizador: Energía de activación ♦ Disminuyen la energía de activación. sin la enzima ♦ No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre. Energía de activación con la enzima ♦ No modifican el equilibrio de la reacción. Energía de los reactivos Energía ♦ Aceleran la llegada del equilibrio. Variación de la ♦Al finalizar la reacción quedan libres y energía pueden reutilizarse. Energía de los productos Progreso de la reacción
- 13. INHIBICIÓN DE LAACTIVIDAD ENZIMÁTICA Sustrato Inhibidor Los sustratos no pueden unirse al centro activo Enzima Inhibidor unido Sustrato a la enzima
- 14. ENZIMAS – INHIBICIÓN ENZIMÁTICA INHIBIDORES REVERSIBLES IRREVERSIBLEIS COMPETITIVOS NO COMPETITIVOS
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- 16. ENZIMAS – INHIBICIÓN NO-COMPETITIVA
- 17. Inhibición competitiva sustrato inhibidor Enzima Enzima Sin inhibidor con inhibidor Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.
- 18. Inhibición no competitiva sustrato No se produce la catálisis Enzima Enzima Sin inhibidor Con inhibidor inhibidor Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
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- 21. KM Efecto de laconcentración de sustrato sobre la cinética enzimática
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- 23. ENZIMAS – CINÉTICA ENZIMÁTICA Victor Henri (1903): E + S ⇔ ES 1913 Leonor Michaelis -Enzimologista Maud Menten - Pediatra K1 Kp E+S ES E+P K-1 Etapa rápida Etapa lenta
- 24. Constante deequilibrio [E] =[ES] K e = KM ½ v max
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- 26. INFLUENCIA DEL pHY DE LA TEMPERATURA EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Pepsina Tripsina pH pH óptimo Tª óptima óptimo Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar. Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la Las variaciones de temperatura provocan enzima. cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad del enzima.
- 28. activadores productos sustrato Enzima inactiva Enzima activa activador Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.
- 29. Nombre Sistemático • Elnombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente el tipo de reacción realizado terminación "asa“ • ejemplo: glucosa fosfato isomerasa
- 30. CLASIFICACION DE LOSENZIMAS • Clase 1: OXIDORREDUCTASAS • Clase 2: TRANSFERASAS • Clase 3: HIDROLASAS • Clase 4: LIASAS • Clase 5: ISOMERASAS • Clase 6: LIGASAS
- 32. OXIDORREDUCTASAS • Catalizan reaccionesde oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general: • AH2 + B A + BH2
- 33. El NAD+ /NADHy el NADP+/NADPH intervienen en los procesos de transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una que se reduce, G. e- e-
- 34. TRANSFERASAS (TRANSAMINASAS) Lastransaminasas catalizan la transferecia del grupo amino de un aminoácido a un cetoácido, por ejemplo la alanina transaminasa (transaminasa glutamico-pirúvica) http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/vitaminas/piridoxal/index.htm
- 35. HIDROLASAS Catalizan reacciones dehidrólisis A-B + H2O A-OH + H-B No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre primitivo: Tripsina, Pepsina, Papaína, etc. Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción: Lactosa + agua glucosa + galactosa
- 36. ISOMERASAS Catalizan la interconversión de isómeros: A B • Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato
- 37. LIASAS Catalizan reacciones reversiblesde adición de un grupo a un doble enlace: A=B + X AXB COO- H2 O COO- CH HO CH CH CH2 COO- COO- Fumarato L-Malato (trans-)
- 38. LIGASAS Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas de la hidrólisis de un enlace de alta energía. A + B + ATP A-B + ADP + Pi O bien C + D + ATP C-D + AMP + PPi
- 40. Mecanismos de regulaciónalostérica Retroalimentación negativa (feedback negativo) en una ruta metabólica. Cuando el producto final Z se acumula, inhibe alguno de los primeros pasos de la ruta.
- 41. MODELO DE INHIBICIÓNALOSTÉRICA Sustrato Centros activos Enzima modificados Los sustratos no pueden unirse al centro activo Ligando Centro Ligando unido al regulador centro regulador Sustrato
- 42. Inhibición alostérica. sustrato Enzima activa Sin inhibidor Enzima inactiva Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y con inhibidor cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir inhibidor a él.
- 43. Activación Enzimática • Algunosenzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas precursoras sin actividad enzimática. • Estas proteínas se llaman proenzimas o zimógenos. • Muchos enzimas digestivos se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en la forma activa. • Es el caso de la a-quimotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsinógeno http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#z
- 45. VITAMINAS • INDICE 1.- CARACTERISTICAS GENERALES • 2.- VITAMINAS LIPOSOLUBLES 2.1.- VITAMINA A. Retinol. Antixeroftálmica. 2.2.- VITAMINA E. Tocoferol. Antiestéril. 2.3.- VITAMINA K. Naftoquinona. Antihemorrágica. 2.4.- VITAMINA D. Calciferol. Antirraquítica. 3.- VITAMINAS HIDROSOLUBLES 3.1.- VITAMINA C. Acido Ascórbico. Antiescorbútica. 3.2.- VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica. 3.3.- VITAMINA B2. Riboflavina. 3.4.- VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotínico. Vitamina PP. Antipelagrosa. 3.5.- VITAMINA B5. Acido Pantoténico. Vitamina W. 3.6.- VITAMINA B6. Piridoxina. 3.7.- VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H. 3.8.- VITAMINA B9. Acido Fólico. 3.9.- VITAMINA B12. Cobalamina. http://www.um.es/molecula/vita.htm
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