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Biología molecular de la célula: Proteinas
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe las diferentes estructuras de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos de interacciones que estabilizan cada estructura, como puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. También cubre la clasificación, funciones y síntesis de las proteínas.
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Biología molecular de la célula: Proteinas
- 1. PROTEINAS JUANCARLOS MUNEVAR. Od. Postgrado en Biología Oral. MSc. D.E.A Biología Ósea. Especialista en Bioética Especialista en Docencia Universitaria.
- 2. INTRODUCCIÓN Los ácido nucleicos almacenan y trasmiten la información genética. La mayoría de esta información se expresa por una clase de biopolímeros llamados proteínas Transporte, almacenamiento de moléculas pequeñas, organización estructural de las células y los tejidos. Anticuerpos, factores de coagulación, enzimas. Son moléculas altamente complejas: mioglobina, hemoglobina etc. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 3. AMINOACIDOS Las proteínas son polímeros y los monómeros que las conforman son los aminoácidos Existen por lo menos 20 clases de a.a. relacionados con las proteínas. Los grupos R sustituyentes confieran a los a.a propiedades: hidrofílicos, hidrofóbicos. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 4. AMINOACIDOS Los grupos R alifáticos de a.a como valina, leucina isoleucina, y los grupos R aromáticos de a.a como fenilalanina, tirosina, triptófano les confieren propiedades hidrófobas . Los grupos R con carga de los a.a básicos y ácidos son importantes para dar estabilidad a las diferentes conformaciones que adopte la proteína El grupo OH de la serina y tirosina, el –SH de la cisteína pueden funcionar muy bien en la catalisis enzimática. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 5. AMINOACIDOS HIDROFÓBICOS JUAN CARLOS MUNEVAR
- 6. AMINOACIDOS HIDROFILICOS JUAN CARLOS MUNEVAR
- 7. ENLACE PEPTIDICO Para sintetizar la unión entre dos a.a . Enlace covalente o enlace amida entre los grupos α- amino y α-carboxilo. Liberación de una molécula de agua. Rígido y plano Oligopeptidos, polipéptido, JUAN CARLOS MUNEVAR
- 8. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES Estructura primaria: secuencia definida de a.a y la ubicación de los enlaces disulfuro. Define el tipo de conformación espacial que adopte la proteína. Las proteínas son estables gracias a diferentes fuerzas. Enlaces covalentes y no covalentes. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 9. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES En la estructura de las proteínas hay diferentes tipos de enlaces por puentes de hidrógeno, dependiendo de los átomos que intervienen en el mismo: El puente de hidrógeno esta formado entre un átomo de H del N peptídico y un átomo de O del grupo carbonilo. *Las cadenas laterales de dos aminoácidos de la cadena polipeptídica. *Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y las moléculas de agua. *Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y los átomos del esqueleto polipeptídico. *Los átomos del esqueleto polipeptídico. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 10. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES Interacciones hidrófobas: Las interacciones hidrofóbicas se dan entre las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofóbico, estos aminoácidos suelen disponerse en el interior de la proteína, evitando de esta manera las interacciones con el agua. fuerzas hidrofóbicas intervienen en el correcto plegamiento de la proteína. Las uniones hidrofóbicas suelen darse en el interior, corazón hidrofóbico de la proteína, donde la mayoría de cadenas laterales puede asociarse estrechamente y se encuentran protegidas de las interacciones con el disolvente. Este tipo de interacciones ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteína. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 11. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES Fuerzas de Van der-Waalls:Las fuerzas de Van der Waals, son atracciones eléctricas débiles entre diferentes átomos. son el resultado de las fuerzas atractivas y repulsivas que se establecen al acercarse los átomos, de manera que existe una distancia en que la atracción es máxima. Estas fuerzas se deben a que cada átomo posee una nube electrónica que puede fluctuar, creando de esta manera dipolos temporales. Estos dipolos transitorios provocan una atracción electrostática débil: las fuerzas de Van der Waals. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 12. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES Los puntos alrededor de los átomos representan el radio de Van der Waals. Estas atracciones de Van der Waals, aunque transitorias y débiles son un componente importante en la estructura de las proteínas porque su número es importante. Puentes disulfuro: Este tipo de enlaces se establece al oxidarse dos cisteínas para formar una cistina, unión de los dos azufres. Este tipo de uniones se conocen con el nombre de puentes disulfuro. –CH2–S–S–CH2– JUAN CARLOS MUNEVAR
- 13. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES Al poderse encontrar en el esqueleto polipeptídico aminoácidos ácidos (Glu y Asp) que presentan carga negativa; y aminoácidos básicos (His, Lys, Arg) que presentan carga positiva; hay distintas regiones de las proteínas con carga opuesta que se atraen por fuerzas electrostáticas, interacciones que se conoce con el nombre de enlace salino JUAN CARLOS MUNEVAR
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- 15. ESTRUCTURA SECUNDARIA Se refiere a las relaciones espaciales de los grupos R de los a.a de la estructura primaria. *Regulares: hélice α, hoja plegada β Hélice α: *Cadena enrollada alrededor de un eje imaginario. Gira a la derecha *Cadena laterales hacia fuera *Puentes de hidrogeno internos JUAN CARLOS MUNEVAR
- 16. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hoja plegada β: cadena polipeptídica extendida *Esqueleto de la cadena se pliega en forma de zig-zag *Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. *Antiparalela: Cuando las cadenas polipeptídicas adyacentes corren en dirección opuesta *Paralela: las cadenas polipeptídicas adyacentes corren en la misma dirección. *la Gly y Ala abundan en este tipo de estructura http://www.arrakis.es/~lluengo/pproteinas.html#GlossD JUAN CARLOS MUNEVAR
- 17. hélice α Hoja plegada β JUAN CARLOS MUNEVAR
- 18. Giros β En proteínas compactas existen vueltas o lazos de viraje. Estos conectan dos segmentos adyacentes antiparalelos de lámina plegada beta. Están presentes glicina y prolina. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 19. ESTRUCTURA TERCIARIA Es el arreglo tridimensional de los átomos presentes en una proteína. La cadena se dobla en forma irregular. Fuerzas que estabilizan la estructura: – puentes de hidrógeno – interacciones hidrofóbicas – interacciones electrostáticas – puentes de azufre JUAN CARLOS MUNEVAR
- 20. ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 21. ESTRUCTURA TERCIARIA JUAN CARLOS MUNEVAR
- 22. ESTRUCTURA CUATERNARIA Es el arreglo tridimensional de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Fuerzas que estabilizan esta estructura – puentes de hidrógeno – interacciones hidrofóbicas – interacciones electrostáticas – puentes de azufre JUAN CARLOS MUNEVAR
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- 25. CALSIFICACION DE PROTEINAS HOLOPROTEÍNAS Globulares Prolaminas, gluteninas, albúminas, hormonas, enzimas, colágeno, queratinas, elastinas, fibrinas HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas Ribonucleasa, Anticuerpos, Hormona luteinizante, Lipoproteínas de alta, baja y muy baja densidad, nucleoproteínas, nucleosomas de la cromatina, ribosomas, hemoglobina, hemocianina, mioglobina, citocromos JUAN CARLOS MUNEVAR
- 26. FUNCIONES DE LAPROTEINA Estructural Enzimática Hormonal Defensiva Transporte Reserva JUAN CARLOS MUNEVAR
- 27. SÍNTESIS DE PROTEÍNAS Iniciación,elongación, finalización JUAN CARLOS MUNEVAR
- 28. LUGARES DE SINTESIS PROTEICA La síntesis de la mayoría de las proteínas se realiza en el citoplasma. Péptido señal RE: presente en las proteínas que deben seguir su síntesis en el RER; secuencia peptídica al inicio del extremo NH2 terminal. Las proteínas sintetizadas en el polirribosoma tienen señales en su extremo NH2 terminal o intercaladas en los a.a que determinan hacia donde debe ser transportada: Mitocondria JUAN CARLOS MUNEVAR
- 29. LUGARES DE SINTESIS PROTEICA Péptido señal RE SRP (citosol) Interrupción de la síntesis Ribosoma de proteínas *Liberación del péptido del ribosoma. RER (receptor *Translocación del para SRP) péptido a la membrana del RER *Liberación de la proteína a la luz del RER: secreción, otros organelos. Finalizada la elongación; *Quede anclada la proteína a la membrana RER. Estas proteínas tienen un péptido de parada de el péptido señal RE es transferencia : membrana plasmática separado de la cadena JUAN CARLOS MUNEVAR
- 30. SEÑALES DE DIRECCIONAMIENTO *Proteínas chaperonas Señal de direccionamiento RER *hsp 70 al RER Señales de *Desplegamiento de las Complejo de poro parche. Proteínas proteína sintetizadas en nuclear dirigidas al núcleo el polirribosoma. *Acompañan hasta el Péptido señal Mit, péptido señal Clo. destino final: mitocondria JUAN CARLOS MUNEVAR
- 31. MADURACION DE LAS PROTEINAS Para que las proteínas sean funcionales deben sufrir modificaciones después de su síntesis en el citosol o en el R.E.R. Modificaciones co-traduccionales 1. Maduración en R.E.R. 1. Maduración en R.E.R. Modificaciones co-traduccionales yypost traduccionales post traduccionales 2. Maduración en Golgi 2. Maduración en Golgi 3. Maduración en citosol. 3. Maduración en citosol. 4. Separación proteolítica 4. Separación proteolítica JUAN CARLOS MUNEVAR
- 32. MADURACION EN R.E.R Las proteínas sintetizadas en el R.E.R. sufren modificaciones 1. Inician en R.E.R 1. Inician en R.E.R Modificaciones Modificaciones 2. Terminan en C. Golgi 2. Terminan en C. Golgi co-traduccionales 3. Terminan en vesículas. 3. Terminan en vesículas. co-traduccionales 4. Terminan en extracelular 4. Terminan en extracelular 5. Se efectúan en R.E.R 5. Se efectúan en R.E.R 6. Se efectúan en C. Golgi 6. Se efectúan en C. Golgi JUAN CARLOS MUNEVAR
- 33. MADURACION EN R.E.R La enzima disulfida isomerasa: •• Puentes disulfuro Puentes disulfuro Oxidación del grupo sulfidril libre •• Plegamiento de la Plegamiento de la de las cisteínas cadena polipeptídica para cadena polipeptídica para formar la estructura 3a formar la estructura 3a de proteínas de proteínas Una proteína de unión (chaperona): Impide el repliegue incorrecto de la cadena peptídica • LAS PROTEINAS SON Inhibe que se formen agregados de proteínas recién sintetizadas GLICOSILADAS EN R.E.R. que llegan al lúmen del R.E.R JUAN CARLOS MUNEVAR
- 34. GLICOSILACION EN R.E.R Proceso de N -Glicosilación a.a - Asparagina –a.a NH2 TRANSFERENCIA EN BLOQUE DE • 2 GlcNac UN OLIGOSACARIDO UNION N – OSIDICA / • 9 Manosas UNION A LA ASPARAGINA • 3 Glc Interviene un lípido anclado a la membrana del R.E.R DOLICOLFOSFATO JUAN CARLOS MUNEVAR
- 35. GLICOSILACION N -OSIDICA Proceso de N -Glicosilación a.a Man – Man – Man- Glc-Glc-Glc a.a Asp GlcNac – GlcNac - Man Man - Man a.a. Man a.a Man - Man Interviene un lípido anclado a la membrana del R.E.R DOLICOLFOSFATO JUAN CARLOS MUNEVAR
- 36. GLICOSILACION N -OSIDICA Proceso común a las glicoproteínas N - osidicas 3 2 1 a.a Man – Man – Man- Glc-Glc-Glc a.a Asp GlcNac – GlcNac - Man Man - Man a.a. 1 Man a.a Man - Man Sufren otras modificaciones: - 4 azúcares se eliminan en R.E.R - 5 azúcares se eliminan en C. de Golgi Núcleo pentasacárido común a todas las glicoproteínas JUAN CARLOS MUNEVAR
- 37. MODIFICACIONES POST- TRADUCCIONALES En el R.E.R se eliminan azúcares Glucosidasa I elimina la Glc 1 Glucosidasa II elimina la Glc 2 y 3 Manosidasa I elimina la Manosa 1 a.a Man – Man - Man a.a Asp GlcNac – GlcNac - Man Man - Man a.a. Man a.a Man Este glicopéptido viaja al Complejo de Golgi JUAN CARLOS MUNEVAR
- 38. MADURACION EN COMPLEJODE GOLGI Clasificación morfológica y funcional: 1. Las proteínas sintetizadas en el R.E.R viajan en vesículas y entran por la red cis – Golgi 2. Pasan a través de las cisternas medial y trans 3. Continúan por la red trans – Golgi para ir a su destino final El destino de la proteína se determina durante el viaje, gracias a las modificaciones Las proteínas con dirección determinada dejan el Golgi en la red trans - Golgi El complejo de Golgi es una fábrica de carbohidratos JUAN CARLOS MUNEVAR
- 39. 2 1 a.a Man – Man - Man a.a 4 3 Asp GlcNac – GlcNac - Man Man - Man a.a. Man 5 a.a Man Núcleo pentasacárido común • En algunas glicoproteínas solo se eliminan 2 Manosas a.a Man – Man a.a Asp GlcNac – GlcNac - Man Man a.a. Man a.a Man Oligosacárido rico en Manosa JUAN CARLOS MUNEVAR
- 40. Cuando se estableceel núcleo pentasacárido común 1. En las cisternas medial se incorporan 3 GlcNac 2. En las cisternas trans se añaden 3 Gal y 3 NANA 3. Se forman las glicoproteínas más abundantes cuya ramificación glicosídica se denomina: Oligosacárido de tipo complejo GlcNac-Gal-NANA a.a Man a.a GlcNac-Gal-NANA Asp GlcNac – GlcNac - Man a.a. Man a.a GlcNac-Gal-NANA JUAN CARLOS MUNEVAR
- 41. TRANSPORTE DE PROTEINAS Alabandonar la cara trans del Golgi, las proteínas se empacan en vesículas para: 1. Insertarse en la membrana celular (MC). 2. Fusión con la MC descarga extracelular. 3. Forman gránulos de secreción (vesículas) señal fusionan con la membrana y se descargan al exterior. 4. Fusión con endosomas tardíos lisosomas. 1, 2 y 3: exocitosis. No se requiere de un proceso regulatorio, siguen la vía secretora predeterminada o constitutiva. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 42. TRANSPORTE DE PROTEINAS LISOSOMALES Fosforilación de residuos de manosa de las proteínas lisosomales, en cara cis de golgi y cisterna cis. Cara trans: la M6P reconocida como señal, se fijan en receptores de M6P. Formación de fosita con participación de trisqueliones de clatrina (3 cadenas pesadas y 3 ligeras). Trisqueliones: ensamblan y cubren la superficie citoplasmática de la CTG; vesícula cubierta con clatrina. La vesícula pierde la cubierta, llega al endosoma tardío para fusionarse y descargar su contenido. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 43. VÍA MANOSA 6FOSFATO JUAN CARLOS MUNEVAR
- 44. TRANSPORTE POR LAVIA CONSTITUTIVA Requiere una vesícula cubierta por un complejo proteico de 7 unidades, coatómero. Subunidad de proteína de cubierta (SUPC), cada proteína de ese complejo. Requiere energía y se conserva el complejo con la vesícula hasta llegar a su blanco. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 45. Secreción regulada vs. constitutiva JUAN CARLOS MUNEVAR
- 46. ENDOCITOSIS macromoléculas Ingestión partículas de material de: sustancias extracelulares Fagocitosis: vesícula ›250 nm. Pinocitosis: vesícula de 50 nm. EXOCITOSIS: Fusión de una vesícula con la membrana celular para descargar su contenido al espacio extracelular. * secreción de productos procesados dentro de la cél. * Incorporar y renovar la membrana celular. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 47. Endocitosis & Exocitosis JUAN CARLOS MUNEVAR
- 48. TRAFICO DE MEMBRANA Ciclo de exocitosis y endocitosis donde se produce un movimiento de membranas hacia diferentes compartimentos celulares y desde ellos. Las células para conservar su forma y tamaño, deben retirar el exceso de membrana y devolverlo al interior para su reciclaje continuo. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 49. ENDOCITOSIS MEDIADA POR RECEPTORES Presencia de receptores, eficaz para capturar sustancias o macromoléculas. Son proteínas transmembranales con cubierta de clatrina. Forman depresiones o invaginaciones en la membrana. JUAN CARLOS MUNEVAR
- 50. ENDOSOMAS Tempranos : pH 6.0 poseen bombas de hidrogeno Tardíos : pH 5.5 ligadas a ATP Endosoma temprano se denomina CDRL (compartimiento para el desacoplamiento del Rc y del ligando). El ligando tiene diferentes destinos: * endosoma tardío (LDL) * devuelve a la membrana cel. (transferrina) * descarga al espacio extracelular (colágeno) * degradación final (EGF-REGF) JUAN CARLOS MUNEVAR