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Bioquimica de las Enzimas Introducción al tema
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- 2. Integrantes Basilio Reséndiz Alin Jassivy 1. HernándezCárdenas Evelyn Dayana 3. Pérez Becker David 2. Rojas Osorio Leslie 4.
- 3. Enzima Una enzima esuna proteína especializada que tiene la finalidad de acelerar las tasas de reacción química. Son necesarias para las reacciones bioquímicas.
- 4. GENERALIDADES Y CARACTERÍSTICASDE UNA ENZIMA Tienen la capacidad de acelerar las reacciones químicas dentro de las células Se les considera catalizadores biológicos. Función: Permitir que se produzcan reacciones químicas en los seres vivos Tienen una alta especificidad al sustrato lo que significa que pueden reconocer al compuesto químico que deben procesar.
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- 6. Oxidorreductasa Facilita reacciones deoxidación-reducción en los organismos vivos. Estas enzimas catalizan la transferencia de electrones entre sustratos, donde un sustrato actúa como donante de electrones y otro como aceptador de electrones. Generan la mayor parte de la energía celular Participan en la biosíntesis de aminoácidos, lípidos, ácidos nucleicos y otras moléculas esenciales. Detoxifican y eliminan compuestos dañinos
- 7. Transferasa Facilitan la transferenciade grupos funcionales de un sustrato donante a un sustrato receptor, generando productos modificados. Por ejemplo, la enzima metiltransferasa puede transferir un grupo metilo (-CH3) de un donante, como la S- adenosilmetionina, a un sustrato receptor, como un ácido nucleico o una proteína, modificando así su estructura o función.
- 8. Hidrolasas Enzimas que catalizanreacciones de hidrólisis, actúan sobre diversos sustratos, como lípidos, proteínas, carbohidratos y ácidos nucleicos, facilitando su descomposición en productos más simples. Lipasas: que descomponen los lípidos en ácidos grasos y glicerol Proteasas: que descomponen las proteínas en aminoácidos
- 9. Liasas Catalizan reacciones deadición o eliminación de grupos funcionales en sustratos, sin la participación de agua como en el caso de las hidrolasas. Por ejemplo, la enzima aldolasa cataliza la formación o ruptura de enlaces carbono-carbono en carbohidratos, mientras que la citrato liasa participa en la conversión del citrato en oxalacetato y acetil- CoA en el ciclo de Krebs.
- 10. Isomerasa Catalizan reacciones deisomerización. Algunas de las reacciones catalizadas por isomerasas incluyen la interconversión de diferentes formas de azúcares, la conversión de una molécula cis a una trans, y la reorganización de enlaces dobles y triples en moléculas orgánicas. Ejemplo de isomerasa la enzima lactato deshidrogenasa, que convierte el ácido láctico en piruvato.
- 11. Ligasas También conocidas comosintetasas, catalizan la formación de enlaces covalentes entre dos sustratos, utilizando energía liberada por la hidrólisis del ATP Las reacciones catalizadas por las ligasas suelen ser reacciones de condensación, donde dos sustratos se unen para formar un producto más grande. Por ejemplo, la enzima ADN ligasa une fragmentos de ADN discontinuos durante la replicación y la reparación del ADN, formando una cadena continua de ADN.
- 12. FACTORES QUE AFECTANLA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores: TEMPERATURA: Aumentar la temperatura , acelera una reacción. Bajar la temperatura la hace más lenta. Temperaturas extremadamente altas puede causar que una enzima pierda su forma (se desnaturalice) y deje de trabajar. pH: Cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de ese rango hará más lenta la actividad de la enzima. Valores de pH extremos pueden causar la desnaturalización de la enzima. CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA: Si se aumenta acelerará la reacción siempre que se disponga de sustrato al cual unirse. CONCENTRACIÓN DEL SUBSTRATO: Aumentar la concentración de sustrato también aumenta la velocidad de reacción.
- 13. Forma en quetrabajan las enzimas Las enzimas, son proteínas que actúan como catalizadores, Trabajan reduciendo la energía de activación requerida para que una reacción ocurra, lo que acelera significativamente la velocidad de la reacción sin ser consumidas o alteradas en el proceso. La forma en que las enzimas trabajan se puede describir en términos de un modelo llamado "modelo de llave y cerradura" o "modelo inducido de ajuste"
- 14. En este modelo,la forma tridimensional del sitio activo de la enzima es complementaria a la forma del sustrato específico. Cuando el sustrato se une al sitio activo de la enzima, forma un complejo enzima-sustrato, que facilita la reacción química. Llave y cerradura
- 15. Tanto la enzimacomo el sustrato pueden cambiar su conformación estructural para adaptarse mejor entre sí durante la formación del complejo enzima-sustrato. Inducido de ajuste
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- 17. Factores que modificanla velocidad de catálisis Factores que alteran la estructura proteica temperatura pH Factores que afectan a los catalizadores en general concentración de reactivo o sustrato concentración de catalizador o enzima La actividad de una enzima puede medirse monitoreando: velocidad a la que desaparece un sustrato velocidad a la que se forma un producto
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- 19. Un aumento enla concentración del sustrato, produce un aumento rápido de la velocidad de reacción. Si continúa aumentando la concentración del sustrato, la velocidad de reacción comienza a disminuir. A muy altas concentraciones de sustrato no cambia la velocidad de reacción; saturación de los centros activos de la enzima
- 20. Concentración versus velocidadde reacción. (a) Esta gráfica muestra el efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de una reacción que es catalizada por una cantidad fija de enzima. (b) Esta gráfica muestra el efecto de la concentración de enzima sobre la velocidad de reacción a un nivel constante de sustrato.
- 21. Inhibidores FUNCION: Detienen actividadcatalítica de las enzimas distorsionando o bloqueando lo que es el sitio activo.
- 22. COMPETITIVA El inhibidor seune al sitio activo de la enzima La unión del inhibidor al sitio activo impide la formación del complejo enzima- sustrato. Hay competencia entre sustrato e inhibidor por el sitio activo de la enzima El inhibidor se une a un sitio diferente del sitio activo (sitio alosterico) La presencia del inhibidor no afecta la afinidad del sustrato por el sitio activo. Se altera la actividad enzimática pero no se compite por el sitio activo. NO COMPETITIVA Clasificación de la inhibicion SUSTRATO INHIBIDOR SITIO ACTIVO INHIBIDOR SUSTRATO
- 23. DEFINICIÓN DE CINÉTICAENZIMÁTICA Estudio de las velocidades de reacciones catalizadas enzimáticamente, y los factores que afectan esta velocidad concentración de moléculas de sustrato, temperatura, ph Entiende cómo la concentración de sustrato, la concentración de la enzima y otras condiciones ambientales influyen en la velocidad de una reacción enzimática. Examina cómo las enzimas interactúan con sus sustratos y cómo varían las tasas de reacción en función de diferentes parámetros.
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