Enzimas

ENZIMAS Y CINÉTICA
ENZIMÁTICA

UN POCO DE HISTORIA
 1926 J. B. SUMNER AISLA DEL FRIJOL LA ENZINA
UREASA Y AFIRMABA ERA UNA SUSTANCIA
PROTEÍNICA
J. NORTHROP Y W. M. STANLEY
AISLARON OTRAS CUANTAS ENZIMAS
 1935 SE ACEPTA LA NATURALEZA PROTEÍNICA
DE LAS ENZIMAS
 1946 J. B. SUMNER J. NORTHROP Y W. M.
STANLEY RECIBEN EL PREMIO NOBEL
DURANTE LOS ÚLTIMOS 50 AÑOS SE HAN AISLADO 2500 ENZIMAS DE DIFERENTES ORGANISMOS

3.1 CONCEPTO
EL TÉRMINO ENZIMA FUE UTILIZADO
POR PRIMERA VEZ EN 1978 POR EL
CIENTIFICO F. WILHELM KUHNE
QUIEN UNIFICÓ LA TERMINOLOGÍA
USADA EN AQUELLA ÉPOCA PARA
REFERIRSE A LAS SUSTANCIAS CON
ACTIVIDAD CATALÍTICA CUYA
PRESENCIA SE SOSPECHABA EN LOS
ORGANISMOS VIVIENTES
PROVIENE DEL GRIEGO EN Y ZYMEE “EN LA LEVADURA”
LA FUNCIÓN DE UNA ENZIMA ES INCREMENTAR LA
VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN
LA INDIVUDUALIDAD DE LA CÉLULA SE DEBE EN GRAN MEDIDA AL CONJUNTO ÚNICO DE ENZIMAS QUE
POSEE.
SI FALTARÁ UNA DE ELLAS O FUERA DEFECTUOSA LOS RESULTADOS PODRIAN SER CATASTRÓFICOS
TODAS LA ENZIMAS SON PROTEÍNAS GLOBULARES
(FORMADAS POR AMINOÁCIDOS) Y CADA UNA TIENE
UNA FUNCIÓN ESPECÍFICA DEBIDO A SU ESTRUCTURA
PROTEÍNICA
Fosfatasa alcalina (ALP) se encuentra en
hueso, hígado, pared intestinal, glándula
mamaria lactante y placenta.
En huesos se localiza en los osteoblastos
(la enzima es necesaria para los depósitos de
fosfato en hueso).
La estreptocinasa, preparada a partir de
estreptococos, es útil para disolver coágulos de
sangre formados en las extremidades inferiores.
Fosfatasa acida (ACP). Se encuentra en
próstata, hígado, eritrocitos, plaquetas
y hueso.

Alcohol: NAD oxidoreductasa Alcohol-deshidrogenasa Fermentación alcohólica
L-lactato: NAD oxidoreductasa Lactato-deshidrogenasa Metabolismo de los carbohidratos
ATP: - piruvato-fosforo- transferasa Piruvato-kinasa Metabolismo de los carbohidratos
Acetilcolina: acetil-hidrolasa Acetilcolinesterasa Conducción de impulsos nerviosos
Péptidos:péptido-hidrolasa Trombina
Mecanismo de coagulación de la
sangre
ALGUNAS DE LAS PRINCIPALES ENZIMAS

POSEEN 3 CARACTERÍSTICAS IMPORTANTES
1. SON LOS CATALIZADORES MÁS EFICIENTES
2. ESPECIFICIDAD DE ACCIÓN
3. SON REGULADAS

CADA ENZIMA TIENE UNA ACTIVIDAD ESPECIFICA DEBIDO A SU ESTRUCTURA PROTEINICA
ESPECIFICA, SIN EMBARGO LA ACTIVIDAD ÓPTIMA DE MUCHAS DE ELLAS DEPENDE DE LA
COOPERACIÓN DE SUSTANCIAS NO PROTEICAS LLAMADAS COFACTORES
PROTEÍNA - COFACTOR
HOLOENZIMA,
CATALIZADOR ACTIVO
EN FORMA ÓPTIMA
DISOCIACIÓN,
FACILIDAD
VARIABLE
PROTEÍNA O APOENZIMA,
INACTIVA O MENOS ACTIVA
COFACTOR,
-IÓN INORGÁNICO (Zn2+, Mg2+, Fe2+,
Cu2+, K+, Na+) …nutrientes esenciales
-SUSTANCIA ORGÁNICA “COENZIMA”
…son vitaminas o se forman a partir
de ellas (vit B2) INACTIVA COMO
CATALIZADOR

3.2 CLASIFICACIÓN y 3.3 PROPIEDADES
SEIS CLASES PRINCIPALES CON BASE EN EL TIPO GENERAL DE TRANSFORMACIÓN QUÍMICA QUE
CATALIZAN
CLASE PRINCIPAL TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA EJEMPLO
1. OXIDORREDUCTORAS REACCIONES DE ÓXIDO REDUCCIÓN
DE TODO TIPO PUEDEN SER:
A) DESHIDROGENASAS
B) OXIDASAS
C) HIDROXILASAS
2. TRASFERASAS TRASFERENCIA DE UN TIPO DE
ÁTOMOS INTACTO DE UNA MOLÉCULA
DONADORA A UNA ACEPTADORA,
PUEDEN SER LAS QUINASAS
TRANSAMINASAS- AMINO
TRASMETILASAS – METILO
TRASCARBOXILASAS -CARBOXILO
3. HIDROLASAS ROMPIMIENTO HIDROLÍTICO DE
ENLACES

4. LIASAS ROMPIMIENTO DE C-C, C-O, C-N Y
OTROS ENLACES POR MEDIO
DISTINTOS QUE LA HIDRÓLISIS Y
LA OXIDACIÓN; SE INCLUYEN
REACCIONES EN LAS QUE SE
ELIMINA AGUA PARA DEJAR
ENLACES DOBLES O EN LAS QUE
SE AGREGA AGUA A DICHOS
ENLACES, PUEDEN SER:
A) HIDRATASAS
B) SINTETASAS
5. ISOMERASAS INTERCONVERSIÓN DE DIVERSOS
ISÓMEROS, POR EJEMPLO CIS –
TRAS, L – D, ALDEHÍDO – CETONA
6. LIGASAS FORMACIÓN DE ENLACES DEBIDO
A LA CONDENSACIÓN DE DOS
SUSTANCIAS DIFERENTES; LA
ENERGÍA SE TOMA DEL ATP
SINTETASAS

EL PRIMER NÚMERO ES LA CLASE PRINCIPAL, SEGUNDO Y TERCERO SON LA SUBCLASE Y
SUB-SUBCLASE ESPECIFICA Y EL CUARTO SE REFIERE AL NUMERO DE LA ENZIMA DENTRO
DE LA SUBCLASE

3.4 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La actividad enzimática es afectada por
una serie de factores externos e
internos que pueden ser físicos,
químicos y biológicos como:
temperatura, pH, fuerza iónica,
concentración del sustrato,
concentración de la enzima,
concentración del producto e
inhibidores.
Estos efectos son tan importantes in
vivo como en condiciones de laboratorio
Temperatura. Las enzimas a temperaturas
bajas o moderadas muestran un aumento de
su actividad al incrementar la temperatura,
pero a altas temperaturas la enzima sufre
desnaturalización térmica y la velocidad de la
reacción disminuye

pH. Por ser proteínas, las enzimas
poseen un punto isoeléctrico en el que
su carga eléctrica es cero; el pH del
punto isoeléctrico, sin embargo, no es
el pH de máxima actividad de la enzima
(pH óptimo).
Los cambios de pH afectan
profundamente el carácter iónico de los
grupos funcionales de la enzima y, por
lo tanto, alteran la conformación de la
proteína y con ello, el sitio catalítico
Además de los efectos puramente
iónicos, los valores altos o bajos de pH
(ácidos o alcalinos) provocan
desnaturalización de la enzima
El pH óptimo de la mayoría de las
enzimas se localiza entre los valores de
5 y 9.
Sin embargo, algunas enzimas, por ejemplo, la pepsina o la arginasa son activas a valores
de pH alejados de este óptimo

ETAPA 1: UNIÓN DEL SUSTRATO Y LA ENZIMA
ETAPA 1: TRANSFORMACIÓN
La existencia del complejo enzima-sustrato y
la característica que la mayoría de los
sustratos presentan es que tiene un tamaño
varias veces menor que la estructura de la
enzima.
Esto implica que la enzima y el sustrato sólo
entran contacto en una especifica y pequeña
zona de su voluminosa estructura
Las enzimas presentan 2 sitios importantes
1. liga al sustrato (sitio de reconocimiento)
2. el otro cataliza la reacción (sitio catalítico)
Estos 2 sitios están adyacentes uno al
otro en la forma activa de la enzima y en
ocasiones, el sitio catalítico es parte del de
reconocimiento, estas 2 regiones en conjunto
reciben el nombre de centro activo

El centro activo esta situado
superficialmente en la enzima, esto
permite el acceso de
las moléculas del sustrato con relativa
facilidad.
el centro activo de una enzima tiene un
conjunto de grupos químicos ordenados
espacialmente de forma precisa, esto hace que
el sustrato quede unido al centro
activo de forma tan íntima que casi ninguna
otra molécula puede unirse.
Los grupos que
intervienen en la
formación del centro
activo realizan
diferentes
funciones

3.5 CARACTERÍSTICAS DE LA CINÉTICA ENZIMÁTICA
Sabemos que una enzima incrementa la velocidad de la reacción química pero sin modificar la
constante de equilibrio ni el sentido de la reacción, es decir, sin variar las propiedades
termodinámicas del sistema.
La función de un catalizador
(inorgánico o enzima) consiste en
disminuir la energía de activación, lo
que conduce a acelerar la reacción
debido a que los reactantes pueden
alcanzar más fácilmente el estado de
transición
Para que la reacción tenga lugar, las moléculas
reaccionantes deben alcanzar un nivel de
energía suficiente para vencer la barrera
energética y entrar al estado de transición. La
diferencia entre la energía libre de los
reactantes y el estado de transición se
denomina energía de activación.

REACCIÓN
E
En un sistema catalizado por una enzima, un sustrato (A) con determinado nivel energético,
conocido como estado inicial, tiene que alcanzar un nivel energético superior o estado de
transición antes de convertirse en un producto (B) con un nivel energético correspondiente al
estado final.
energía de activación
estado inicial
estado de transición
estado final

3.5 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Un inhibidor enzimático es cualquier agente químico capaz de disminuir la velocidad de una
reacción sin desnaturalizar la enzima.
Los inhibidores son compuestos que tienen
la capacidad de unirse a enzimas de tal
forma que impiden la combinación
enzima-sustrato.
Existen diferentes tipos de
inhibidores enzimáticos:
competitivos,
no competitivos
incompetitivos

Esta inhibición dependerá de:
a) la concentración de inhibidor
b) la concentración de sustrato
c) las afinidades relativas (Km) entre inhibidor
y sustrato por la enzima.
Inhibición competitiva.
Está dada por una molécula parecida estructuralmente al sustrato (isostérica) que se une al sitio
catalítico pero no se transforma. Esta molécula forma un complejo reversible con la enzima (El)
que compite continuamente con el sustrato por el sitio catalítico.
El grado de inhibición competitiva es
proporcional a la concentración de
inhibidor (I); sin embargo, un aumento en
la concentración de sustrato en presencia
de una concentración fija del inhibidor
llega a superar la inhibición.
Un ejemplo muy conocido es la inhibición competitiva de la succinato deshidrogenasa, cuyo
sustrato natural, el succinato y el inhibidor, malonato, son parecidos

Inhibición no competitiva
Este tipo de inhibición es irreversible aun cuando se aumente la concentración de sustrato. Es
decir, no existe relación entre el grado de inhibición y la concentración de sustrato.
En contraste con la inhibición competitiva,
la formación del complejo enzima-inhibidor
puede o no ocurrir en el sitio activo de la
enzima.
La inhibición solo depende de:
a) la concentración del inhibidor
b) La afinidad del inhibidor por la enzima
Enzimas como la peroxidasa y catalasa,
que contienen hierro como grupo prostético,
son inhibidas por compuestos que forman
complejos con el metal como el cianuro o el
H2S.
Los iones fluoruro y oxalato inhiben
enzimas que requieren Ca+2 o Mg+2.

El inhibidor no competitivo puede ser:
 Una mólecula (I1) que no se une en el sitio activo sino cerca de él;
 puede unirse a uno de los tres puntos esenciales del sitio activo (I2),
 puede ser un análogo del sustrato (I3) pero que no puede ser desplazado por altas
concentraciones del sustrato;
 puede ser un inhibidor (I4) que no intervenga en la formación de ES, pero que provoque
un cambio de conformación en la enzima de suerte que ésta pierda su actividad catalítica

Inhibición incompetitiva o acompetitiva.
Es una forma de inhibición no competitiva pero reversible. En ésta, el inhibidor se puede
combinar con la enzima (El) o con el complejo enzima-sustrato ya formado (EIS) y la reacción
puede retrasarse pero no impedirse..
Un ejemplo de inhibición por producto lo
tenemos en la deshidrogenasa láctica (LDH)
de la cual existen dos isoenzimas particulares:
en el músculo predomina la isoenzima M4,
que no es inhibida por producto; en el
corazón predomina la isoenzima H4 que es
inhibida por producto (lactato).
Se presenta sobre todo cuando hay
más de un sustrato en la reacción
Esta particularidad permite que en el corazón
se inhiba la LDH por lactato y el piruvato se
derive
al ciclo de Krebs, productor de energía. Esta es
una ventaja fisiológica que garantiza que el
corazón tenga un aporte constante de energía
para la contracción

Existen algunas aplicaciones prácticas, desde el punto de vista clínico, de la inhibición enzimática
El formaldehído al contrario, inhibe la de
eritrocitos, pero no a la enzima prostática.
Los iones calcio inhiben no competitivamente
muchas fosfatasas acidas, de aquí la
necesidad de agregar quelantes a muestras
de sangre destinadas a este ensayo
El etanol y ciertos narcóticos son también
inhibidores no competitivos de la fosfatasa
acida, lo cual debe tomarse en cuenta al
interpretar los resultados
El ácido L-tartático inhibe competitivamente
la actividad de la enzima prostática,
pero tiene poco efecto sobre las fosfatasas
acidas de eritrocitos, hígado, riñon y bazo

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