Created by Nor Hiday
ASAM AMINO
DAN
PROTEIN
Nor Hidayati
Biology 4B
Created by Nor Hiday
ASAM AMINO
Asam amino adalah unit terkecil yang menyusun
protein. Asam amino mempunyai satu gugus karboksil
dan satu gugus amino. Pada umumnya gugus amino
terikat pada posisi dari gugus karboksil.
Struktur asam amino
Created by Nor Hiday
Asam Amino Berdasarkan Rantai Samping
1. Asam Amino Polar
2. Asam amino nonpolar /Hidrofobik
3. Asam Amino dengan R bermuatan negatif pada Ph 7 (bersifat
asam)
4. Asam Amino dengan R bermuatan positif pada Ph 7 (bersifat
basa)
Asam Amino Berdasarkan dapat – tidaknya disentesis oleh
tubuh manusia atau hewan
a. Esensial: Asam amino yang diperlukan oleh tubuh dan harus
diperoleh dari makanan sehari-hari
b. Non esensial: Asam amino yang diperlukan oleh tubuh tetapi
tubuh dapat mensintesa sendiri dalam jumlah yang diperlukan
Created by Nor Hiday
Macam-Macam Asam Amino
Created by Nor Hiday
Sifat-Sifat Asam Amino
• Umumnya larut dalam air dan tidak larut dalam
pelarut organik non-polar seperti eter, aseton dan
kloroform
• Asam amino memiliki titik lebur yang tinggi
dibandingkan asam karboksilat atau amina
• Asam amino bersifat amfoter yang dapat bereaksi
dengan asam dan basa
• Memiliki titik titrasi yang khas
• Asam amino mempunyai dua daerah berdaya
bufer
Created by Nor Hiday
Titik Isolistrik
Yaitu pH dimana asam amino bermuatan netral.
Tabel titik isolistrik beberapa asam amino:
Asam Amino Titik Isolistrik
Arginin 10.76
Asam aspartat 2.77
Glisin 5.97
Lisin 9.74
Fenilalanin 5.48
Triptofan 5.89
Valin 5.96
Created by Nor Hiday
IKATAN PEPTIDA
+H3N CH2 C O-
O
+H3N CH C
O
O
CH3
glysin alanin
+
+H3N C
H2
C
H
N
O
C C O
-
O
+ H2O
CH3
ikatan peptida
gly - ala
(glysinalanin)
C-terminalN-terminal
Ikatan peptida merupakan ikatan yang
menghubungkan antara gugus karboksil asam
amino yang satu dengan gugus amino dari asam
amino yang lain.
Contoh ikatan peptida
Created by Nor Hiday
Lanjutan...
• Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis
dengan asam amino yang mempunyai NH3
+
bebas (sebelah kiri) dan as. Amino dg gugus
COO- bebas (sebelah kanan)
• Molekul yang mengandung 2 asam amino
dengan 1 ikatan peptida disebut dipeptida
• Molekul mengandung 3 asam amino disebut
tripeptida. Ada tetrapeptida, pentapeptida,
dst.
Created by Nor Hiday
PROTEIN
• Senyawa organik kompleks berbobot molekul
tinggi yang merupakan polimer dari
monomer-monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan
peptida.
• Beberapa protein merupakan komponen
utama dalam jaringan struktur (otot, rambut,
kuku, kulit)
Created by Nor Hiday
Berdasarkan bentuknya protein dikelompokkan
sebagai berikut:
1. Protein bentuk serabut (fibrous)
Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida
berbentu spiral yang terjalin. Satu sama lain sehingga
menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentuk
serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan
mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim
pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan
ikat. Elastin terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh
darah) dan jaringan elastis lain. Keratin adalah protein
rambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama serat
otot.
Created by Nor Hiday
2. Protein globular
Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan
tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan
encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu,
konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin
terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin.
Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur,
dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam
jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas.
Protamin dihubungkan dengan asam nukleat.
Created by Nor Hiday
3. Protein konjugasi
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan
baha-bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdapat
dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan
RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan
karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat
dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester
dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu.
Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan
mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein
dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
Created by Nor Hiday
Struktur Protein
N C C
O
H
RH
N C C
O
H
RH
N C C
O
H
RH
N C C
O
H
RH
1. Struktur Primer
Urutan asam amino dalam struktur protein yang
dihasilkan dari ikatan kovalen antar asam amino dalam
rantai (ikatan peptida).
Panjang rantai (jumlah asam amino), urutan asam
amino, jenis asam amino menentukan : sifat fisikokimia,
struktur, sifat biologis dan fungsi protein.
Urutan asam amino berfungsi sebagai kode untuk
pembentukan struktur sekunder dan tersier
Created by Nor Hiday
Lanjutan...
2. Struktur Sekunder
Adalah susunan dalam ruang
atom-atom tulang punggung dari suatu
rantai polipeptida yang berikatan
secara periodik. Struktur ini adalah alfa
heliks dan beta sheet
Alfa heliks = dibangun oleh ikatan
hidrogen antara suatu N-H pada ikatan
peptida dan oksigen karbonil dari
gugus ikatan peptida lain dalam rantai
peptida yang sama.
Beta sheet = terdiri dari rantai-rantai
peptida yang tersusun bersisian
membentuk struktur yang menyerupai
lembaran yang berlipat akibat adanya
ikatan hidrogen antara suatu N-H pada
ikatan peptida dan oksigen karbonil
dari gugus ikatan peptida lain dalam
rantai peptida yang tidak sama
Created by Nor Hiday
3. Struktur Tersier.
Terjadi karena pelipatan struktur sekunder
akibat adanya interaksi hidrofobik, ionik, hidrogen
dan jembatan disulfida membentuk konformasi tiga
dimensi.
Created by Nor Hiday
3. Struktur Kuartener
Interaksi antara sub unit atau polipeptida
Created by Nor Hiday
Sifat-sifat protein
• Ionisasi
Seperti asam amino, protein yang larut dalam air akan
membentuk ion positif atau negatif. Pada suasana asam,
molekul protein akan membentuk ion positif sedangkan pada
suasana basa, molekul protein akan membentuk ion negatif
• Denaturasi
Denaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan atau
modifikasi terhadap struktur sekunder, tertier dan kuartener
molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan
kovalen. Karena itu, denaturasi dapat diartikan suatu proses
terpecahnya ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik, ikatan
garam dan atau terbukanya lipatan molekul protein.
Created by Nor Hiday
Teknik Pemisahan Asam Amino dan
Protein
• Elektroferesis Kertas
Merupakan metode yang paling sederhana dengan
cara meneteskan larutan dari campuran asam amino
pada selembar kertas filter yang sudah dibahasi oleh
buffer pada pH tertentu. Medan istrik dengan tegangan
tinggi diberikan pada kertas tersebut. Karena
perbedaan nilai pK’, asam amino akan bermigrasi
menuju arah yang berbeda pada kecepatan yang
berbeda disepanjang kertas tergantung pH sistim
buffer dan tegangan listrik yang digunakan.
Created by Nor Hiday
Lanjutan...
• Kromatografi Penukar Ion
Metode ini paling banyak digunakan untuk
memisahkan, mengidentifikasi dan menghitung jumlah
tiap-tiap asam amino pada suatu campuran. Kolom
kromatografi terdiri dari tabung panjang yang diisi oleh
granula resin sintetik yang mengandung gugus yang
bermuatan tetap. Resin dengan gugus anion tertentu
disebut resin penukar kation, sedangkan resin dengan
gugus kation tertentu disebut resin anion. Pengikatan asam
aminio oleh resin pergantian ion juga dipengaruhi oleh
tingkat penyerapan atau kelarutannya pada partikel lain.
Created by Nor Hiday
ENZIM
Created by Nor Hiday
Enzim
• Enzim merupakan biokatalisator, yaitu zat yang terdapat dalam tubuh
makhluk hidup yang berfungsi mempercepat reaksi, tetapi zat itu
sendiri tidak ikut bereaksi.
• Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata enzim mempunyai
gugus bukan protein, jadi temasuk golongan protein majemuk.
• Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan
suatu gugus bukan protein. Gugus bukan protein dinamakan
kofaktor.
• Suatu kofaktor yang membentuk ikatan dengan apoenzim dan tidak
dapat dilepaskan tanpa denaturasi, diistilahkan sebuah gugus
prostetik; umumnya gugus yang berisi suatu atom metal seperti
copper atau iron (Fe). Suatu kofaktor yang mengelilingi apoenzim
dan dapat dipisahkan dari apoenzim disebut koenzim.
Created by Nor Hiday
Enzim memiliki sisi aktif enzim (active site) yaitu
bagian dari molekul enzim tempat berikatannya
substrat, untuk membentuk kompleks enzim substrat,
dan selanjutnya membentuk produk akhir.
Created by Nor Hiday
Klasifikasi dan Tatanama Enzim
• Klasifikasi
Commision on Enzyme of International Union of
Biochemistry telah menetapkan tatanama yang sistematik
berdasarkan pada fungsinya.
1. Oxidoreduktase, terkait dalam transfer elektron
2. Transferase, mentransfer suatu kelompok kimia dari suatu
zat ke zat lainnya.
3. Hidrolase, memotong substrat dengan mengambil suatu
molekul air (hidrolisis) Liase, membentuk ikatan ganda
yang menambahkan/ memindahkan suatu kelompok kimia
Created by Nor Hiday
Lanjutan..
4. Isomerase, memindahkan satu kelompok didalam suatu
molekul untuk membentuk isomer
6. Ligase atau Sintetase, menggandakan pembentukan berbagai
ikatan kimiasampai pada gangguan ikatan pirofosfat didalam
trifosfat adenosin atau sebuah nukleotida yang sama.
• Tata nama Enzim
- Nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya
dengan penambahan ase di belakangnya
Contoh : sukrase
urease
- Kelompok enzim yang mempunyai fungsi yang sama diberi
nama menurut fungsinya
Contoh : hidrolase
Created by Nor Hiday
Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
1. Konsentrasi enzim dan substrat
- jika konsentrasi enzim menjadi dua kali lipat, maka produk
yang dihasilkan juga menjadi dua kali lipat
- Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada konsentrasi
substrat tertentu, enzim di dalam mengikat molekul substrat
mempunyai kemampuan terbatas yaitu menjadi jenuh.
2. pH
pH yang ekstrim dapat merusak enzim, sehingga enzim hanya
bekerja pada pH-pH tertentu
3. Suhu
Suhu tinggi dapat merusak enzim karena terjadi denaturasi.
Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C.
Created by Nor Hiday
Fungsi Enzim
• Sebagai katalis untuk proses biokimia yang
terjadi di dalam maupun luar sel
• Mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali
dibanding tanpa menggunakan katalis.
• Menurunkan energi aktivasi suatu reaksi
Created by Nor Hiday
Cara Kerja Enzim
1) Model kunci – dan anak kunci
Pada tahun 1894 Emil Fisher, yang menyatakan bahwa bentuk
molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci
dengan kuncinya.
2) Induced-fit model
Pada tahun 1958 oleh Daniel E. Koshland, Jr. yang
menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan
konformasi pada bagian sisi aktif enzim.
Created by Nor Hiday
Kinetika Reaksi Enzimatis
K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek
K2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P
K-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E bebas
Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi,
steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai
apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama
dengan kecepatan pemecahannya
E + S ES E + Pk1
K-1
k2
Created by Nor Hiday
Grafik Michaelis-Menten
K-1 + K2
= Km  konstanta Michaelis
K2
Vmax [S]
V =  Persamaan Michaelis-Menten
Km + [S]
Created by Nor Hiday
Grafik Lineweaver-Burk
Created by Nor Hiday
Inhibitor
1. Inhibitor kompetitif :Senyawa
tertentu yang mempunyai
struktur mirip dengan substrat saat
reaksi enzimatik akan terjadi.
Contoh : asam malonat . Inhibitor
ini dapat diatasi dengan
menambah jumlah substrat sampai
Berlebihan.
Inhibitor enzim = zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim
Created by Nor Hiday
Lanjutan...
2. Inhibitor non kompetitif : Zat-zat
kimia tertentu mempunyai afinitas
yang tinggi terhadap ion logam
penyusun enzim.
Senyawa penghambat untuk enzim
yang mengandung Fe, yaitu dengan
terjadinya reaksi antara senyawa-
senyawa tersebut dengan ion Fe yang
menyebabkan enzim menjadi tidak
aktif. Merkuri (Hg) dan perak (Ag)
merupakanpenghambat enzim yang
mengandung gugusan sulfhidril (-SH).
Created by Nor Hiday
Isoenzim
Isoenzim atau isozim merupakan enzim
yang memiliki bentuk yang berbeda tetapi
mengkatalisis reaksi yang sama serta memiliki
perbedaan fisik dan kinetik seperti titik
isoelektrik, pH optimum, afinitas terhadap
substrat dan efek terhadap inhibitor.
Created by Nor Hiday
Lanjutan...
Terdapat 5 tetramer dari enzim ini : H4, H3M1,
H2M2, H1M3 dan M4 .
Analisis isoenzim seringkali dipergunakan dalam
diagnosis medis. Isozim LDH (laktat dehidrogenase)
yang terdapat dalam jaringan jantung H4 meningkat
pesat di dalam plasma darah pada saat terjadi
serangan jantung.
Pada beberapa penyakit hati seperti infeksi
hepatitis, isozim LDH yang khas pada hati, H1M3 dan
M4 meningkat di dalam darah.
Created by Nor Hiday
Aplikasi Enzim dalam Bidang Medis
• Enzim tripsin, khimotripsin : penyembuhan luka
• Enzim protease, plasmin, streptokinase :
menguraikan gumpalan darah
• Enzim PQQGDH (Piroloquinoline Quinone Glucose
Dehidroginase) : digunakan sebagai biosensor gula
pada pengobatan diabetes mellitus.
Created by Nor Hiday
Terimaka
sih.....

Asam amino, protein dan enzim

  • 1.
    Created by NorHiday ASAM AMINO DAN PROTEIN Nor Hidayati Biology 4B
  • 2.
    Created by NorHiday ASAM AMINO Asam amino adalah unit terkecil yang menyusun protein. Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino. Pada umumnya gugus amino terikat pada posisi dari gugus karboksil. Struktur asam amino
  • 3.
    Created by NorHiday Asam Amino Berdasarkan Rantai Samping 1. Asam Amino Polar 2. Asam amino nonpolar /Hidrofobik 3. Asam Amino dengan R bermuatan negatif pada Ph 7 (bersifat asam) 4. Asam Amino dengan R bermuatan positif pada Ph 7 (bersifat basa) Asam Amino Berdasarkan dapat – tidaknya disentesis oleh tubuh manusia atau hewan a. Esensial: Asam amino yang diperlukan oleh tubuh dan harus diperoleh dari makanan sehari-hari b. Non esensial: Asam amino yang diperlukan oleh tubuh tetapi tubuh dapat mensintesa sendiri dalam jumlah yang diperlukan
  • 4.
    Created by NorHiday Macam-Macam Asam Amino
  • 5.
    Created by NorHiday Sifat-Sifat Asam Amino • Umumnya larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non-polar seperti eter, aseton dan kloroform • Asam amino memiliki titik lebur yang tinggi dibandingkan asam karboksilat atau amina • Asam amino bersifat amfoter yang dapat bereaksi dengan asam dan basa • Memiliki titik titrasi yang khas • Asam amino mempunyai dua daerah berdaya bufer
  • 6.
    Created by NorHiday Titik Isolistrik Yaitu pH dimana asam amino bermuatan netral. Tabel titik isolistrik beberapa asam amino: Asam Amino Titik Isolistrik Arginin 10.76 Asam aspartat 2.77 Glisin 5.97 Lisin 9.74 Fenilalanin 5.48 Triptofan 5.89 Valin 5.96
  • 7.
    Created by NorHiday IKATAN PEPTIDA +H3N CH2 C O- O +H3N CH C O O CH3 glysin alanin + +H3N C H2 C H N O C C O - O + H2O CH3 ikatan peptida gly - ala (glysinalanin) C-terminalN-terminal Ikatan peptida merupakan ikatan yang menghubungkan antara gugus karboksil asam amino yang satu dengan gugus amino dari asam amino yang lain. Contoh ikatan peptida
  • 8.
    Created by NorHiday Lanjutan... • Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis dengan asam amino yang mempunyai NH3 + bebas (sebelah kiri) dan as. Amino dg gugus COO- bebas (sebelah kanan) • Molekul yang mengandung 2 asam amino dengan 1 ikatan peptida disebut dipeptida • Molekul mengandung 3 asam amino disebut tripeptida. Ada tetrapeptida, pentapeptida, dst.
  • 9.
    Created by NorHiday PROTEIN • Senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. • Beberapa protein merupakan komponen utama dalam jaringan struktur (otot, rambut, kuku, kulit)
  • 10.
    Created by NorHiday Berdasarkan bentuknya protein dikelompokkan sebagai berikut: 1. Protein bentuk serabut (fibrous) Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin. Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat. Elastin terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis lain. Keratin adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama serat otot.
  • 11.
    Created by NorHiday 2. Protein globular Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam nukleat.
  • 12.
    Created by NorHiday 3. Protein konjugasi Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdapat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
  • 13.
    Created by NorHiday Struktur Protein N C C O H RH N C C O H RH N C C O H RH N C C O H RH 1. Struktur Primer Urutan asam amino dalam struktur protein yang dihasilkan dari ikatan kovalen antar asam amino dalam rantai (ikatan peptida). Panjang rantai (jumlah asam amino), urutan asam amino, jenis asam amino menentukan : sifat fisikokimia, struktur, sifat biologis dan fungsi protein. Urutan asam amino berfungsi sebagai kode untuk pembentukan struktur sekunder dan tersier
  • 14.
    Created by NorHiday Lanjutan... 2. Struktur Sekunder Adalah susunan dalam ruang atom-atom tulang punggung dari suatu rantai polipeptida yang berikatan secara periodik. Struktur ini adalah alfa heliks dan beta sheet Alfa heliks = dibangun oleh ikatan hidrogen antara suatu N-H pada ikatan peptida dan oksigen karbonil dari gugus ikatan peptida lain dalam rantai peptida yang sama. Beta sheet = terdiri dari rantai-rantai peptida yang tersusun bersisian membentuk struktur yang menyerupai lembaran yang berlipat akibat adanya ikatan hidrogen antara suatu N-H pada ikatan peptida dan oksigen karbonil dari gugus ikatan peptida lain dalam rantai peptida yang tidak sama
  • 15.
    Created by NorHiday 3. Struktur Tersier. Terjadi karena pelipatan struktur sekunder akibat adanya interaksi hidrofobik, ionik, hidrogen dan jembatan disulfida membentuk konformasi tiga dimensi.
  • 16.
    Created by NorHiday 3. Struktur Kuartener Interaksi antara sub unit atau polipeptida
  • 17.
    Created by NorHiday Sifat-sifat protein • Ionisasi Seperti asam amino, protein yang larut dalam air akan membentuk ion positif atau negatif. Pada suasana asam, molekul protein akan membentuk ion positif sedangkan pada suasana basa, molekul protein akan membentuk ion negatif • Denaturasi Denaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder, tertier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. Karena itu, denaturasi dapat diartikan suatu proses terpecahnya ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam dan atau terbukanya lipatan molekul protein.
  • 18.
    Created by NorHiday Teknik Pemisahan Asam Amino dan Protein • Elektroferesis Kertas Merupakan metode yang paling sederhana dengan cara meneteskan larutan dari campuran asam amino pada selembar kertas filter yang sudah dibahasi oleh buffer pada pH tertentu. Medan istrik dengan tegangan tinggi diberikan pada kertas tersebut. Karena perbedaan nilai pK’, asam amino akan bermigrasi menuju arah yang berbeda pada kecepatan yang berbeda disepanjang kertas tergantung pH sistim buffer dan tegangan listrik yang digunakan.
  • 19.
    Created by NorHiday Lanjutan... • Kromatografi Penukar Ion Metode ini paling banyak digunakan untuk memisahkan, mengidentifikasi dan menghitung jumlah tiap-tiap asam amino pada suatu campuran. Kolom kromatografi terdiri dari tabung panjang yang diisi oleh granula resin sintetik yang mengandung gugus yang bermuatan tetap. Resin dengan gugus anion tertentu disebut resin penukar kation, sedangkan resin dengan gugus kation tertentu disebut resin anion. Pengikatan asam aminio oleh resin pergantian ion juga dipengaruhi oleh tingkat penyerapan atau kelarutannya pada partikel lain.
  • 20.
    Created by NorHiday ENZIM
  • 21.
    Created by NorHiday Enzim • Enzim merupakan biokatalisator, yaitu zat yang terdapat dalam tubuh makhluk hidup yang berfungsi mempercepat reaksi, tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. • Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata enzim mempunyai gugus bukan protein, jadi temasuk golongan protein majemuk. • Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein. Gugus bukan protein dinamakan kofaktor. • Suatu kofaktor yang membentuk ikatan dengan apoenzim dan tidak dapat dilepaskan tanpa denaturasi, diistilahkan sebuah gugus prostetik; umumnya gugus yang berisi suatu atom metal seperti copper atau iron (Fe). Suatu kofaktor yang mengelilingi apoenzim dan dapat dipisahkan dari apoenzim disebut koenzim.
  • 22.
    Created by NorHiday Enzim memiliki sisi aktif enzim (active site) yaitu bagian dari molekul enzim tempat berikatannya substrat, untuk membentuk kompleks enzim substrat, dan selanjutnya membentuk produk akhir.
  • 23.
    Created by NorHiday Klasifikasi dan Tatanama Enzim • Klasifikasi Commision on Enzyme of International Union of Biochemistry telah menetapkan tatanama yang sistematik berdasarkan pada fungsinya. 1. Oxidoreduktase, terkait dalam transfer elektron 2. Transferase, mentransfer suatu kelompok kimia dari suatu zat ke zat lainnya. 3. Hidrolase, memotong substrat dengan mengambil suatu molekul air (hidrolisis) Liase, membentuk ikatan ganda yang menambahkan/ memindahkan suatu kelompok kimia
  • 24.
    Created by NorHiday Lanjutan.. 4. Isomerase, memindahkan satu kelompok didalam suatu molekul untuk membentuk isomer 6. Ligase atau Sintetase, menggandakan pembentukan berbagai ikatan kimiasampai pada gangguan ikatan pirofosfat didalam trifosfat adenosin atau sebuah nukleotida yang sama. • Tata nama Enzim - Nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan penambahan ase di belakangnya Contoh : sukrase urease - Kelompok enzim yang mempunyai fungsi yang sama diberi nama menurut fungsinya Contoh : hidrolase
  • 25.
    Created by NorHiday Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim 1. Konsentrasi enzim dan substrat - jika konsentrasi enzim menjadi dua kali lipat, maka produk yang dihasilkan juga menjadi dua kali lipat - Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada konsentrasi substrat tertentu, enzim di dalam mengikat molekul substrat mempunyai kemampuan terbatas yaitu menjadi jenuh. 2. pH pH yang ekstrim dapat merusak enzim, sehingga enzim hanya bekerja pada pH-pH tertentu 3. Suhu Suhu tinggi dapat merusak enzim karena terjadi denaturasi. Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C.
  • 26.
    Created by NorHiday Fungsi Enzim • Sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi di dalam maupun luar sel • Mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali dibanding tanpa menggunakan katalis. • Menurunkan energi aktivasi suatu reaksi
  • 27.
    Created by NorHiday Cara Kerja Enzim 1) Model kunci – dan anak kunci Pada tahun 1894 Emil Fisher, yang menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya. 2) Induced-fit model Pada tahun 1958 oleh Daniel E. Koshland, Jr. yang menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi pada bagian sisi aktif enzim.
  • 28.
    Created by NorHiday Kinetika Reaksi Enzimatis K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek K2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P K-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E bebas Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi, steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama dengan kecepatan pemecahannya E + S ES E + Pk1 K-1 k2
  • 29.
    Created by NorHiday Grafik Michaelis-Menten K-1 + K2 = Km  konstanta Michaelis K2 Vmax [S] V =  Persamaan Michaelis-Menten Km + [S]
  • 30.
    Created by NorHiday Grafik Lineweaver-Burk
  • 31.
    Created by NorHiday Inhibitor 1. Inhibitor kompetitif :Senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadi. Contoh : asam malonat . Inhibitor ini dapat diatasi dengan menambah jumlah substrat sampai Berlebihan. Inhibitor enzim = zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim
  • 32.
    Created by NorHiday Lanjutan... 2. Inhibitor non kompetitif : Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzim. Senyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe, yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa- senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif. Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakanpenghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH).
  • 33.
    Created by NorHiday Isoenzim Isoenzim atau isozim merupakan enzim yang memiliki bentuk yang berbeda tetapi mengkatalisis reaksi yang sama serta memiliki perbedaan fisik dan kinetik seperti titik isoelektrik, pH optimum, afinitas terhadap substrat dan efek terhadap inhibitor.
  • 34.
    Created by NorHiday Lanjutan... Terdapat 5 tetramer dari enzim ini : H4, H3M1, H2M2, H1M3 dan M4 . Analisis isoenzim seringkali dipergunakan dalam diagnosis medis. Isozim LDH (laktat dehidrogenase) yang terdapat dalam jaringan jantung H4 meningkat pesat di dalam plasma darah pada saat terjadi serangan jantung. Pada beberapa penyakit hati seperti infeksi hepatitis, isozim LDH yang khas pada hati, H1M3 dan M4 meningkat di dalam darah.
  • 35.
    Created by NorHiday Aplikasi Enzim dalam Bidang Medis • Enzim tripsin, khimotripsin : penyembuhan luka • Enzim protease, plasmin, streptokinase : menguraikan gumpalan darah • Enzim PQQGDH (Piroloquinoline Quinone Glucose Dehidroginase) : digunakan sebagai biosensor gula pada pengobatan diabetes mellitus.
  • 36.
    Created by NorHiday Terimaka sih.....