Downloaded 139 times
![Sifat Sensori Peptida
• Peptida dengan BM rendah memiliki rasa gurih, spt:
• Ekstrak air ikan asin jambal roti yang mengandung peptida
berberat molekul rendah (dibawah 1000 Da) hasil ultrafiltrasi
dengan MWCO 1000 Da, telah difraksinasi dengan Sephadex G-
10 dan menghasilkan 5 fraksi ekstrak ikan asin jambal roti yang
mempunyai rasa gurih, khususnya fraksi 1
• Fraksi 1 terdapat peptida yang mengandung L-Glutamat (Glu) dan
L-Aspartat (Asp) yaitu peptida yang terdapat pada FTT (BM 375.1
Da) dan F-A (BM 444.1 Da). Peptida lainnya adalah peptida yang
hanya mengandung Glu yaitu pada Fraksi 1 [ F-B (BM 465.1), F-E
(BM 364.0) dan F-G (BM 365.0)], Fraksi 3 (BM 473.6 dan 378.5)
dan Fraksi 5 (BM 377.9)
• PENYEBAB RASA GURIH KARENA ADANYA:
• L-GLUTAMATE
• IMP: INOSIN MONOFOSFAT
• GMP: GUANIN MONOFOSFAT
• SUMBER: IKAN, KERANG, JAMUR, BROCCOLI, TOMAT
DIPANGGANG, DLL](https://image.slidesharecdn.com/finally-141108042023-conversion-gate01/75/KIMIA-PANGAN-PROTEIN-UNIVERSITAS-PASUNDAN-31-2048.jpg)
![F Phenylalanine
+ Y Tyrosine
25 (total) 1750 2500 eggs, soy protein,
peanuts, sesame,
whitefish[13] + soy
protein, eggs,
parmesan, sesame
T Threonine 15 1050 1500 eggs, soy protein,
whitefish, smelts,
sesame[15]
W Tryptophan 4 280 400 soy protein, sesame,
eggs, winged beans,
chia seeds[16]
V Valine 26 1820 2600 eggs, soy protein,
parmesan, sesame,
beef[17]](https://image.slidesharecdn.com/finally-141108042023-conversion-gate01/75/KIMIA-PANGAN-PROTEIN-UNIVERSITAS-PASUNDAN-50-2048.jpg)
Uploaded byWulan Marayani
KIMIA PANGAN - PROTEIN/UNIVERSITAS PASUNDAN
Dokumen ini membahas tentang asam amino, peptida, dan protein, termasuk penggolongan serta sifat fisiko-kimia masing-masing. Terdapat penjelasan mengenai struktur molekul, termasuk cara asam amino berikatan untuk membentuk peptida dan peran peptida bioaktif dalam biokimia, serta pengaruhnya pada kesehatan. Selain itu, dibahas juga tentang denaturasi protein, faktor yang mempengaruhi, dan komposisi asam amino yang penting untuk memenuhi kebutuhan nutrisi.
More Related Content
Similar to KIMIA PANGAN - PROTEIN/UNIVERSITAS PASUNDAN
KIMIA PANGAN - PROTEIN/UNIVERSITAS PASUNDAN
- 2. POKOK BAHASAN : 1. ASAM AMINO 2. PEPTIDA 3. PROTEIN
- 3. Kelompok 1 •Astria Pangesti (123020239) • Alnabila Fasya D. (123020303) • Gita Regina (123020306) • Dara Fonna (123020309) • Devi Ramadhani (123020315) • Dewi Mulyani (123020331) • Renny M.S. (123020335) • Suci Mayang Sari (123020346) • R. Fanny M. (123020347) • Wulan Marayani (123020362)
- 4. Asam Amino Asamamino merupakan suatu senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina(-NH2)
- 5. Peptida • Peptidamerupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino. • Jika jumlah asam amino masih dibawah 50 molekul disebut dengan peptida, namun jika lebih dari 50 molekul disebut dengan protein.
- 6. Protein Protein senyawaorganik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer - monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida
- 7. Jenis – JenisAsam Amino Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino berbeda. Asam amino yang paling sederhana adalah glisin dengan atom H sebagai rantai samping. Berikutnya adalah alanin dengan gugus metil (-CH3) sebagai rantai samping.
- 8. Jenis – jenisAsam Amino
- 10. Klasifikasi Asam amino • Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping) • Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi AROMATIK Asam amino POLAR BASIC (+) ACIDIC (-) NON POLAR
- 11. Asam Amino NonPolar • Memiliki gugus R alifatik • Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin • Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu asam amino seperti Ile (I) biasa terdapat di bagian dlm protein. • Prolin berbeda dgn asam amino siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini. • Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid
- 14. Asam Amino Polar • Memiliki gugus R yang tidak bermuatan • Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin • Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air • Cenderung terdapat di bagian luar protein • Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide • (-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)
- 17. Asam Amino DenganGugus R’ Aromatik • Fenilalanin, tirosin dan triptofan • Bersifat relatif non polar hidrofobik • Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg hidrofobik • Tirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indol • Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen penting untuk menentukan struktur ensim • Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm sering digunakan utk menentukan kadar protein
- 18. Asam Amino DenganGugus R’ Bermuatan Positif • Lisin, arginin, dan histidin • Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya • Bersifat polar terletak di permukaan protein dapat mengikat air. • Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus imidazol) dibanding – lisin gugus amino – arginin gugus guanidino • Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton
- 19. Asam amino dengangugus R bermuatan negatif • Aspartat dan glutamat • Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7
- 20.
- 23. Sifat Fisiko KimiaAsam Amino 1. Larut dalam air dan pelarut polar lain. 2. Tidak larut dalam pelarut nonpolar, seperti benzena dan dietil eter. 3. Mempunyai titik lebur lebih besar dibanding senyawa karboksilat dan amina. 4. Mempunyai momen dipol besar. 5. Bersifat elektrolit: a. kurang basa dibanding amina b. kurang asam dibanding karboksilat
- 24. 6. Bersifat amfoter Karena mempunyai gugus asam dan gugus basa. Jika asam amino direaksikan dengan asam maka asam amino akan menjadi suatu anion, dan sebaliknya jika direaksikan dengan basa maka akan menjadi kation. 7. Dalam larutan dapat membentuk ion zwitter Karena asam amino memiliki gugus karboksil(–COOH) yang bersifat asam dan gugus amino (–NH2) yang bersifat basa, maka asam amino dapat mengalami reaksi asam-basa intramolekul membentuk suatu ion dipolar yang disebut ion zwitter.
- 25. Gambar: 8. Mempunyaikurva titrasi yang khas. 9. Mempunyai pH isoelektrik, yaitu pH pada saat asam amino tidak bermuatan. Di bawah titik isoelektriknya, asam amino bermuatan positif dan sebaliknya di atasnya bermuatan negatif.
- 26. PENGARUH GUGUS SAMPING(R) Asam amino bersifat : asam, basa dan netral NHa – CH - COOH CH2 – CH2 – COOH (Glutamat) asam NHa – CH - COOH (CH2)4 – NH2 (Lisin) basa NHa – CH - COOH CH2OH (Serin) netral
- 27. • Kelebihan COOH- : asam • Kelebihan NH2 : basa • COOH sama banyak dengan NH2 : netral • Reaksi – reaksi terhadap protein dapat terjadi pada R.
- 28. Sifat Fisiko KimiaPeptida • Sifat fisiko kimia peptida tergantung pada jenis asam amino penyusunnya. KARENA PEPTIDA TERSUSUN ATAS ASAM AMINO • SIFAT FISIK PEPTIDA: • UKURANNYA KECIL, DENGAN BM YANG KECIL <10.000
- 29. CONTOH BM PEPTIDA& PROTEIN
- 30. • SIFAT KIMIAWI:MERUPAKAN SENYAWA BIOAKTIF SPT ANTIBIOTIK DAN RACUN, MEMILIKI KOMPOSISI ASAM AMINO YANG TIDAK UMUM, SPT: HOMOLOG LYSINE • PEPTIDA RESISTEN THD PROTEASE YG DIHASILKAN OLEH MICROFLORA USUS PEPTIDA • Memiliki sifat spt candu spt: exorphins • Memiliki sifat memodifikasi sifat imunitas • Menghambat kerja enzim • Anti penggumpalan darah (anthrombotic) • Antihypertensive • Penghantar kation • Memodifikasi kerja hormon pencernakan
- 31. Sifat Sensori Peptida • Peptida dengan BM rendah memiliki rasa gurih, spt: • Ekstrak air ikan asin jambal roti yang mengandung peptida berberat molekul rendah (dibawah 1000 Da) hasil ultrafiltrasi dengan MWCO 1000 Da, telah difraksinasi dengan Sephadex G- 10 dan menghasilkan 5 fraksi ekstrak ikan asin jambal roti yang mempunyai rasa gurih, khususnya fraksi 1 • Fraksi 1 terdapat peptida yang mengandung L-Glutamat (Glu) dan L-Aspartat (Asp) yaitu peptida yang terdapat pada FTT (BM 375.1 Da) dan F-A (BM 444.1 Da). Peptida lainnya adalah peptida yang hanya mengandung Glu yaitu pada Fraksi 1 [ F-B (BM 465.1), F-E (BM 364.0) dan F-G (BM 365.0)], Fraksi 3 (BM 473.6 dan 378.5) dan Fraksi 5 (BM 377.9) • PENYEBAB RASA GURIH KARENA ADANYA: • L-GLUTAMATE • IMP: INOSIN MONOFOSFAT • GMP: GUANIN MONOFOSFAT • SUMBER: IKAN, KERANG, JAMUR, BROCCOLI, TOMAT DIPANGGANG, DLL
- 32. Sifat Fisiko KimiaProtein • Sifat fisiko kimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis asam aminonya. • Berat molekul protein sangat besar • Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak dapat larut dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.
- 33. • Bila dalamsuatu larutan protein ditambahkan garam, daya larut protein akan berkurang, akibatnya protein akan terisah sebagai endapan. Peristiwa pemisahan protein ini disebut salting out. • Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol maka protein akan menggumpal. • Protein dapat bereaksi dengan asam dan basa
- 34. DENATURASI PROTEIN Setiapperubahan terhadap struktur sekunder/tertier protein • Molekul protein dapat pula mengendap peristiwa koagulasi • Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi. Protein dapat saja mengendap, tetapi dapat kembali ke keadaan semula flokulasi • Faktor-faktor penyebab denaturasi protein : - perubahan pH : penggumpalan kasein - Panas : merusak ikatan hidrogen dan jembatan garam - Radiasi : sinar X dan U.V - Pelarut organik : aseton, alkohol. - Garam-garam dari logam berat : Ag2+, Hg2+, Pb2+
- 35. Protein Denaturasi Biasanyamenunjukkan sifat-sifat yang sangat berbeda dalam melarutkan dari protein asal dengan pengendapan. Denaturasi disebabkan oleh terputusnya ikatan-ikatan yang tidak kovalen. Proses Denaturasi : Protein-protein Glubular dalam keadaan dinamik,terdapat bagian –bagian molekul terbuka dan tertutup antara bagian-bagian-bagian dari molekul terjadi interaksi menjadi makin kuat dengan bertambahnya suhu dan menyebabkan perubahan radikal dari stukturnya
- 36. Denaturasi protein Karenaenzim merupakan suatu protein, maka jika terjadi denaturasi, enzim akan kehilangan aktivitas biologisnya. Dalam hal ini ikatan peptida tidak berubah, tapi yang berubah adalah bentuka lipatannya. Nilai nutrisi protein tidak hilang, bahkan mungkin bertambah Renaturasi Tiap protein mempunyai komposisi dan susunan amino tertentu yang sesuai dengan proses biosentesis yang terjadi
- 37. Gambar 4. Denaturasidan renaturasi protein
- 38. MEKANISME DENATURASI *Proses yang merubah konfigurasi tiga dimensi dari molekul protein tanpa menyebabkan adanya pemecahan ikatan peptida. * Proses membukanya rantai polipeptida = proses pematangan -- telur rebus. Ada 2(dua) cara : 1. Irreversible Denaturasi tak dapat balik, terjadi kalau batas elastisitasnya dilewati sehingga bentuknya berubah. 2. Irreversible Denaturasi dapat balik •Lebih mudah dicerna • terjadi perubahan protein dari sifat aslinya.
- 40. Struktur dasar AsamAmino Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon 훼 dari posisi gugus – COOH. Rumus umum untuk asam amino ialah: R–CH–COOH NH2
- 41. Dari rumus umumtersebut dapat dilihat bahwa atom karbon 훼 ialah atom karbon asimetrik, kecuali bila R ialah atom H. Oleh karena itu asam amino juga mempunyai sifat memutar bidang cahaya terpolarisasi atau aktivitas optik.
- 42. Rumus molekul dapatdigambarkan dengan model bola dan batang atau dengan rumus proyeksi Fischer. Oleh karena atam karbon itu asimetrik, maka molekul asam amino mempunyai dua konfigurasi D dan L. Hal ini dapat dibandingkan dengan konfigurasi molekul monosakarida.
- 43. Model Bola danBatang H R–C–COOH NH2 (Rumus Fischer) COOH H R NH2
- 44. • Molekul asamamino dikatakan mempunyai konfigurasi L, apabila gugus –NH2 terdapat di sebelah kiri atom karbon 훼. • Bila posisi gugus –NH2 di sebelah kanan, molekul asam amino itu mempunyai konfigurasi D. • Asam-asam amino yang terdapat pada protein umumnya mempunyai konfigurasi L. Asam amino yang mempunyai konfigurasi D dapat diperoleh dari organisme mikro, misalnya D-asam glutamat dari Bacillus anthracis.
- 45. Sebagai bahan pentingbagi kehidupan asam amino di kelompokkan menjadi : 1 • Asam Amino Essensial • Asam Amino Semi Essensial 2 • Asam Amino Non Essensial 3
- 46. Asam amino esensial(asam amino indispensable) adalah asam amino yang tidak bisa dibentuk oleh tubuh manusia dan harus didatangkan dari asupan makanan. Asam amino non esensial (asam amino dispensable) adalah asam amino yang dapat menghemat pemakaian beberapa asam amino esensial akan tetapi tidak sempurna menggantikannya. Asam amino semi esensial adalah asam amino yang biasanya tidak selalu dibutuhkan dalam makanan, tapi harus diberikan pada pada beberapa orang yang tidak dapat mensintesisnya dalam jumlah yang memadai.
- 48. Contoh Asam AminoSemi Essensial : • Methionin, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki atom. Biosintesis methionin aspartat dan sistein sebagai bahan baku (sistein juga dibuat dari metheonina, dapat berlagsung secara recycle).
- 49. Sumber – sumberAsam Amino Amino acid(s) mg per kg body weight mg per 70 kg mg per 100 kg Main food sources H Histidine 10 700 1000 soy protein, eggs, parmesan, sesame, peanuts I Isoleucine 20 1400 2000 eggs, soy protein & tofu, whitefish, pork, parmesan L Leucine 39 2730 3900 eggs, soy protein, whitefish, parmesan, sesame K Lysine 30 2100 3000 eggs, soy protein, whitefish, parmesan, smelts M Methionine + C Cysteine 10.4 + 4.1 (15 total) 1050 1500 eggs, whitefish, sesame, smelts, soy protein + eggs, soy protein, sesame, mustard seeds, peanuts
- 50. F Phenylalanine +Y Tyrosine 25 (total) 1750 2500 eggs, soy protein, peanuts, sesame, whitefish[13] + soy protein, eggs, parmesan, sesame T Threonine 15 1050 1500 eggs, soy protein, whitefish, smelts, sesame[15] W Tryptophan 4 280 400 soy protein, sesame, eggs, winged beans, chia seeds[16] V Valine 26 1820 2600 eggs, soy protein, parmesan, sesame, beef[17]
- 51. Struktur Molekul Peptida R’ O H I I H2N-C-C + H2N-C-COOH I I H OH R” Peptida = 2 asam amino diikat bersama dengan gugus α amino dari 1 asasm amino dengan gugus karboksil dari asam amino lain -- membentuk ikatan peptida
- 52. • Asam aminosaling berikatan dengan ikatan peptida • Ikatan peptida terjadi jika atom hidrogen pada salah satu asam amino berikatan dengan gugus karboksil dari asam amino lain. • Peptida terdapat dalam makhluk hidup dan berperan pada aktivitas biokimia. • Peptida dapat berupa enzim, hormon, antibiotik, dan reseptor.
- 53. Peptida Bioaktif BERDASARKANSUMBER 1. Serealia 3. Mikroba a. Gandum 4. Biota laut b. Kedelai a. Spons 2. Rempah-rempah a. Jahe b. Bawang putih c. Kunyit
- 54. PEPTIDA BIOAKTIF memilikiurutan komposisi asam amino yang pasti fragmen pecahan protein dengan protein aslinya sendiri tidak memiliki keaktifan biologis menunjukkan sifat-sifat spesifik setelah lepas dari atau dilepaskan dari molekul protein aslinya oleh kerja enzim
- 55. SIFAT Terdiri dari3 – 10 asam amino Hidrofob Bekerja aktif dan berefek positif pada saluran pencernaan manusia Dibentuk dari hasil degradasi makromolekul protein oleh enzim
- 56. BERDASARKAN MEKANISME AKSI 1. Antikanker 6.Imunomodulator 2. Antimikroba 7. Hipotensif 3. Antioksidan 8. Antitrombotik 4. Hipokolesterolemik 9. Antiradang 5. Hipoglikemik
- 57. GLUTAMIN PEPTIDA Sumber: gandum Fungsi : meningkatkan dan merangsang terjadinya proses penyembuhan yang cepat terhadap sel-sel usus kecil yang sedang luka atau mengalami kerusakan CASEINO MACRO PEPTIDA (CMP) Sumber : susu Fungsi : menghambat kerja enzim convertion angiotensive (ACE inhibition) dalam dinding pembuluh darah, suatu enzim yang menyebabkan terjadinya relaksasi dan menurunnya tekanan darah meningkatkan (modulated) gerakan peristaltik usus peningkatan sekresi insulin
- 58. IMUNOGLOBULIN, LYZOZYME DAN LAKTOFERIN. Sumber : susu Meningkatkan daya ketahanan tubuh alami dalam melawan serangan kuman penyakit dan terhadap kolonisasi kuman patghogen yang terdapat di dalam saluran pencernaan ,manusia. Antibakteri mampu mengikat besi
- 59. OMEGA-CONOTOXIN MVIIA Sumber: siput (Conus geographus) Fungsi : Menghambat transportasi kalsium didalam sel saraf yang akan mengahantarkan sinyal nyeri obat penghilang sakit atau nyeri CONTULAKIN-G Sumber : siput Fungsi : obat epilepsi
- 60. ALISIN Sumber :bawang putih (Allium sativum) S-methyl-L-cysteine (SMC), saponin, dan beberapa komponen oil-soluble sulfur , cysteine sulfoxides , γ-Glutamyl-Cysteines Fungsi : 1.antioksidan mencegah pembentukan radikal bebas baik secara invitro maupun invivo. 2. antikanker 3. antiradang 4. penurunan tekanan darah
- 61. 5. menurunkan kolesterol 6. aterosklerosis (penumpukan lemak) 7. jantung koroner 8. hipertensi darah Penurunaan kolesterol menghambat aktivitas enzim 3-hydroxy-3-methylglutaryl CoA reductase (HMGCR). Penurunan tekanan darah disebabkan oleh terhambatnya aktivitas angiotensin I-converting enzyme (ACE);
- 62. Cyclotheonamida Sumber :sponge jenis Theonella swinhoei Terdapat dalam 2 bentuk : A(C36H45N9O81) dan B (C34H47N9O8) menunjukkan aktivitas penghambatan terhadap serin protease seperti thrombin Adociavirin Sumber ; sponge jenis Adocia sp. menunjukkan aktivitas penghambatan terhadap serin protease seperti thrombin
- 63. GLOBULIN DARAH menurunkanpost prandial blood lipids ALPHA-LACTALBUMIN protein whey yang kaya tryptophan meningkatkan sintesis serotonin penurunan stres
- 64. Sumber : tanamankunyit (Curcuma domestica); temu lawak (Curcuma xanthorrhiza) antikolesterol obat tumor dan kanker
- 65. Struktur Protein Strukturprotein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat kedua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat). 1. Struktur Primer Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida).
- 66. 2. Struktur Sekunder struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: • alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral; • beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
- 67. • beta-turn, (β-turn,"lekukan-beta"); • gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma"). 3. Struktur Tersier Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. 4. Struktur Kuartener Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.
- 68. Berdasarkan atas komposisizat penyusunnya dibedakan menjadi: • Protein Sederhana Pada hidrolisis protein sederhana hanya dihasilkan asam amino saja, termasuk dalam kelompok misalnya: 1. Protamin Protein ini bersifat allkalis dan tidak mengalami koagulasi pada pemanasan. 2. Albumin Protein ini larut dalam air dan larutan garam encer, BM-nya rendah. Albumin terdapat dalam putih telur (albumin telur), susu (laktabumin), darah (albumin darah) dan saur-sayuran.
- 69. 3. Globulin Larutdalam larutan garam netral, tetapi tidak larut dalam air. Terkoagulasi oleh panas dan akan mengendap pada larutan garam konsentrasi tinggi dalm tubuh banyak terdapat sebagai zat antibodi dan fibrinogen. 4. Glutelin Larut dalm asam dan basa encer, tetapi tidak larut dalam pelarut netral. Contoh: gluten pada gandum dan oryzenin pada beras. 5. Prolanin Larut dalam etanol 50-90% dan tidak larut dalam air. Protein ini banyak mengandung prolin dan asam glutamat serta banyak terdapat dalam serelia. Contoh: Zein pada jagung, gliadin pada gandum, dan koredein pada barley.
- 70. 6. Skleroprotein Tidaklarut dalam air dan solvent netral dan tahan terdapat hidrolisis enzimatis. Contoh: kolagen, elastin, dan keratin. 7. Histon Merupakan protein basa, karena mengandung lisin dan arginin. Bersifat larut dalam air dan akan tergumpalkan oleh ammonia. 8. Globulin Globulin kaya akan arginin, triptophan, histidin tapi tidak mengandung isoleusin terdapat dalam darah.
- 71. Protein Majemuk Proteinmajemuk terdiri atas bagian asam amino yang berikatan dengan bahan non protein misalnya lipid, asam nukleat, karbohidrat dan lain-lain. § Posferoprotein : mengandung gugus asam folat yang terikat pada gugus hidriksil dari serin dan theroin. Banyak terdapat pada susu dan kuning telur. § Lipoprotein : mengandung lipid asam lemak, listin. Sehingga mempunyai kapasitas sebagai zat pengemulsi yang baik, terdapat dalam telur, susu dan darah. dan Zn).
- 72. § Nukleoprotein :kombinasi antara asam nukleat dan protein. Misal : musin pada air liur, ovomusin pada telur, nukoid pada serum. § Kromoprotein : kombinasi protein dengan gugus berfigmen yang biasanya mengandung unsur logam. Contoh : hemoglobin, myglobulin, chlorofil dan flavoprotein. § Metaloprotein : merupakan komplek utama anatara protein dan logam seperti halnya kromatorprotein. Contoh : feritrin (mengandung Fe), coalbumin (mengandung CO
- 73. PEMANFAATAN ASAM AMINO Pada dasarnya, asam amino merupakan asam karboksilat yang mempunyai gugus amino dan terdapat sebagai komponen protein.
- 74. Fungsi asam aminosecara umum bagi tubuh : ᴥ Meningkatkan massa otot, yaitu mampu membentuk otot pada tubuh dan mencegah penyusutan otot tubuh. ᴥ Meningkatkan hormon pertumbuhan yang berguna untuk membantu membentuk massa otot dan membantu proses pembakaran lemak menjadi energi. ᴥ Menyeimbangkan asam laktat didalam tubuh saat beraktivitas. ᴥ Membantu pengobatan beberapa penyakit tertentu dalam tubuh
- 75. Pemanfaatan Asam Amino Fungsi dan manfaat beberapa asam amino bagi tubuh, diantaranya : ᴥ Glisina fungsi : sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat dan merupakan asam amino penting yang dibutuhkan oleh kelenjar prostat. manfaat : glisina merupakan asam amino nonesensial yang dapat berfungsi untuk mencegah atau mengatasi hipertrofi atau pembesaran prostat jinak.
- 76. ᴥ Valina fungsi: menggantikan posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (suka air) pada hemoglobin (sel darah merah) manfaat : merupakan asam amino esensial bagi tubuh ᴥ Leusina fungsi : menjaga perombakan dan pembentukan protein pada otot tubuh manfaat : mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa
- 77. ᴥ Isoleusina fungsi: sebagai penyusun utama protein manfaat: sebagai asam amino esensial bagi tubuh ᴥ Serina fungsi : membantu proses metabolisme tubuh dan sebagai penyusun protein manfaat: penyusun protein non-enzim, dan dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes dari rantai sampingnya yang mengalami glikolisasi.
- 78. ᴥ Treonina fungsi: menghasilkan fosfotreonina yang merupakan senyawa yang penting dalam biosintesis metabolit manfaat: merupakan asam amino esensial bagi tubuh yang dibutuhkan tubuh (secara gizi) ᴥ Asam aspartat fungsi : pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot manfaat: menjaga daya tahan tubuh dari kepenatan
- 79. ᴥ Glutamina fungsi: mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina, dan sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan amonia . manfaat: mengganti kerusakan otot dengan segera akibat latihan beban berat. ᴥ Lisina fungsi : kerangka bagi niasin (vitamin B) dan sebagai penyusun protein. manfaat: mengobati penyakit herpes
- 80. ᴥ Arginina fungsi: pembangun protein yang cenderung bersifat basa. manfaat: meningkatkan perkembangan tubuh dan kondisi kesehatan ᴥ Metionina fungsi : penting dalam sintesa protein yakni dalam menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA menjadi RNA. manfaat: sebagai asam amino penting yang bersifat esensial
- 81. ᴥ Fenilalanina fungsi: sebagai penghantar atau penyampai pesan pada sistem saraf otak dan bahan baku bagi pembentuk katekolamin. manfaat : menjaga keseimbangan osmotik sel ᴥ Tirosina fungsi : prekursor hormin toroksin dan triiodotoronin pada kelenjar tiroid, dan sebagai pigmen kulit melanin. manfaat : sebagai obat stimulan dan penenang yang efektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik dibawah tekanan tanpa efek samping.
- 82. ᴥ Triptofan fungsi: sebagai prekursor melatonon (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin) manfaat: penyusun protein yang bersifat esensial bagi tubuh manusia Dan masih sangat banyak sekali macam-macam asam amino beserta fungsi dan manfaatnya bagi tubuh yang dapat ditemukan.
- 83. Defisiensi Asam Amino • Pertumbuhan dan Masalah Pembangunan Lysine juga secara tidak langsung membantu proses lemak menjadi energi dan menurunkan kolesterol. Individu yang gagal untuk mendapatkan cukup lisin dalam diet mereka mungkin mengalami pertumbuhan yang lambat, anemia, gangguan reproduksi, mual, pusing dan kehilangan nafsu makan.
- 84. • Peningkatan RisikoPenyakit Cysteine sangat signifikan, karena tubuh Anda mengubah ini ke glutathione, yang merupakan antioksidan kuat yang membantu menetralkan dan mencegah kerusakan sel yang menyebabkan radikal bebas. Pengobatan Cysteine telah dikaitkan dengan insiden lebih rendah dari angina, influenza dan bronkitis kronis. Tanpa cukup sistein, bagaimanapun, kerentanan Anda terhadap penyakit meningkat
- 85. • Energi LebihRendah Tirosin meningkatkan produksi tubuh Anda dari neurotransmiter , seperti dopamin dan epinefrin , yang dikenal untuk meningkatkan kemampuan kita untuk fokus secara mental . Tanpa jumlah yang cukup tirosin , Anda mungkin mulai merasa lelah lebih mudah dan kurang mampu berkonsentrasi .
- 86. PEMANFAATAN PEPTIDA Padadasarnya peptida adalah gabungan dua atau lebih asam amino yang berikatan dengan ikatan peptida
- 87. Fungsi atau manfaatdari beberapa jenis peptida, yaitu : ᴥ Sebagai hormon dan molekul signal pada mikroorganisme yang secara umum memiliki struktur linear ᴥ Untuk memanipulasi kimia dalam menghasilkan produk karena strukturnya yang kompleks dan memiliki banyak pengaturan yang berbeda-beda.
- 88. ᴥ Sebagai hormondan molekul signal pada mikroorganisme yang secara umum memiliki struktur linear, namun bedanya dari peptida ribosomal adalah peptida ini tidak dihasilkan dari mRNA, melainkan dari protein yang didigesti dengan protease spesifik. ᴥ Peptida mampu membantu dalam
- 89. Penentuan Titik Isoelektrik • Titik Isoelektrik adalah derajat keasaman atau pH ketika suatu makromolekul bermuatan nol akibat bertambahnya proton atau kehilangan muatan oleh reaksi asam-basa. • Titik isolistrik adalah daerah pH tertentu dimana protein tidak mempunyai selisih muatan atau jumlah muatan positif dan negatifnya sama, sehingga tidak bergerak ketika diletakkan dalam medan listrik. Pada pH isolistrik, suatu protein sangat mudah diendapkan karena pada saat itu muatan listriknya nol
- 90. • Sehingga titikisolistrik dan isoelektrik sama saja, karena sama-sama muatannya nol. • Titik isoelektrik dapat ditentukan berdasarkan kekeruhan dan endapan karena pada titik dekat isoelektrik akan terjadi gaya tolak-menolak elektrostatik yang menyebabkan kelarutan minimum, sehingga terjadi kekeruhan. • Setiap jenis protein memiliki titik isoelektrik yang berbeda-beda. Pada titik isolistrik protein mempunyai muatan positif dan negatif yang sama, sehingga tidak bergerak ke arah elektroda positif maupun negatif apabila ditempatkan di antara kedua elektroda tersebut.
- 91. • Titik isolistrikprotein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isolistrik ini. • Pada pH di atas titik isolistrik protein bermuatan negatif, sedangkan di bawah titik isolistrik, protein bermuatan positif. • Ionisasi protein dapat digambarkan sebagai berikut: Protein (sebagaikation) <======> H+ + “Protein” (zwitter ion) NH2 - + “Protein” <======> Protein (anion) (zwitter ion)
- 92. • Titik isoelektrikprotein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isoelektrik ini. • Pada pH di atas titik isoelektrik protein bermuatan negatif, sedangkan di bawah titik isoelektrik protein bermuatan positif . (Murray, 2006). • Inilah prinsip dari zwitter ion itu sendiri.
- 93. Titik Isolistrik Berbagai Protein :
- 94. Dalam larutan ===Dissosiasi == COOH ---- COO- + H+ = NH3+ --- NH2 + H+ Bentuk ionik dari Asam Amino==== R R R I I I NH3 -H+ + - C-COOH ==NH3 - H+ + - C- COO- ==== NH2 - C-COOH-I +H+ +H+ I I H H H BENTUK pH Muatan Migrasi Kation Suasana asam + Ke-katoda Zwiterion Isoelektri 0 Tidak bergerak Anion Alkalis - Ke Anoda
- 95. Titik isoelektris pHsuatu larutan asam amino /protein = menunjukkan tidak adanya perpindahan medan listrik. Dikenal TITIK ISO ELEKTRIK Yaitu pH dimana jumlah muatan – yang disebabkan kehilangan proton = jumlah muatan + karena pertumbuhan proton Penentuan : AH < ====== A- + H+ (A- ) (H+ ) Tetapan disosiasi: K = ------------------ AH Apabila (A1) = (AH) === K =(H+) = ½ netralitas === pK = log 1/K’ = log K’ Umumnya pK gugus karboksil antara 2-3 pK gugus amino antara 9-10 pI = (pK1’ +pK2’)/2 Contoh: glisin pK1’ (-COO- ) = 2.34 pK2’ (NH3) = 9.79 pK’R (gugus R) = - PI = 6.06 Alanin = 2.35 9.69 - 6.02
- 96. •Asam amino dalamair == gugus karboksilat melepaskan ion H+, gugus amin menerima ion H+ -COOH === -COO- + H+ - NH2 + H+ ==== - NH3+ Ditulis Ion ampoter= zwitter ion Dipengaruhi pH Larutan asam amino dalam air reaksi kimianya •Dengan +basa = H2N-CH-COO- (dalam basa) I R •Dengan +Asam = +N3H-CH-COOH (dalam asam) R Karena (OH-) > tinggi, sehingga mampu mengikat ionH+ yang terdapat pada gugus –NH+ 3 Karena ion H+ > , mampu berikatan dengan ion COO- == gugus –COOH
- 97. Elektroforesis Asam aminobergerak == elektroda berlawanan= supaya tidak bergerak atau tetap harus dicapai titik ISOELEKTRIK Isoelektrik Alanin = 6.0, arginin = 10.76, Glisin = 5.97, Valin = 5.96 dll MEKANISME PADA TITIK ISOELEKTRIK Supaya terdapat keseimbangan antara bentuk asam amino sebagai ion ampoter= anion dan kation **Simbol kation A+ Bentuk ampoter =A +H3N-CH-COOH === H+ + +H3-N-CH-COO-I I R R (Ion ampoter –A) ** Simbol Anio A- +H3N-CH-COO- <====== H2-CH-COO- + H+ I I R ion ampoter (A) R (Anion A)
- 98. Diubah == A+======AH+ +A dan A = A- +H+ •Tetapan keseimbangan K1 ==== K1 = (A)(H+) ===A+ = (A)(H+) A K1 • Tetapan keseimbangan K2 ==== K2= (A-)(H+) ===A- = (K2)(A) A H+ TETAPAN ISOLISTRIK (A+) = (A-) == (A)(H+) = K2 (A) === (H+ )2 = K1 K2 (A) K1 (H+) (A) (H+ )2 = K1K2 -2 Log (H+) = - Log K1- Log K2 2pH = pK1 +pK2 Titik isolistrik ==pH = ½ (pK1+pK2)
- 99. SUMBER BAHAN PANGAN NABATI & HEWANI
- 100. Bahan Makanan SumberProtein Nama Bahan Makanan Kadar Protein (%) Daging Ayam 18,2 Daging Sapi 18,8 Telur Ayam 12,8 Susu Sapi Segar 3,2 Keju 22,8 Bandeng 20,0 Udang Segar 21,0 Kerang 8,0 Beras Tumbuk Merah 7,9
- 101. Pengertian Bahan Pangan • Bahan pangan adalah bahan yang memungkinkan manusia tumbuh dan mampu memelihara tubuhnya serta berkembang biak. Manusia memerlukan bahan pangan untuk menunjang kelangsungan kehidupannya, misalnya untuk membangun sel-sel tubuh dan menjaga agar tubuh sehat dan berfungsi sebagaimana mestinya (Winarno, 1993).
- 102. • Secara garisbesar, bahan pangan dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu bahan pangan asal tumbuhan (nabati) dan bahan pangan asal hewan (hewani)
- 103. Pengertian Bahan PanganNabati • Bahan pangan nabati adalah bahan-bahan makanan yang berasal dari tanaman (bisa berupa akar, batang, dahan, daun, bunga, buah atau beberapa bagian dari tanaman bahkan keseluruhannya) atau bahan makanan yang diolah dari bahan dasar dari tanaman.
- 104. Bahan Makanan YangMengandung Protein Nabati 1. Kedelai termasuk tanaman polong-polongan yang menjadi bahan dasar pembuatan tahu, dan tempe. Kedelai mengandung kadar protein yang tinggi. Untuk mendapatkan asupan protein nabati dari kedelai, bisa dengan mengonsumsi produk olahannya, seperti tahu, tempe, dan susu kedelai. 2. Gandum Gandum atau yang juga dikenal dengan terigu juga termasuk sumber protein nabati. Protein yang terdapat pada gandum terdiri dari asam amino esensial (protein yang tidak dapat dibentuk oleh tubuh) dan asam amino nonesensial. Gandum biasa digunakan sebagai bahan baku roti. 3. Kacang-kacangan Berbagai jenis kacang-kacangan seperti kacang hijau, kacang tunggak, dan kacang merah bisa dikonsumsi untuk memenuhi kebutuhan asupan protein.
- 105. 4. Brokoli Sumberprotein nabati berikutnya yaitu brokoli. Dengan mengonsumsi 100 kalori brokoli, maka tubuh akan mendapatkan asupan 7 gram protein dan 10 gram serat. 5. Bayam Selain brokoli, sayuran yang juga mengandung protein adalah bayam. Bayam memang mengandung protein, namun tidak begitu banyak. Tetapi, bayam mengandung nutrisi lainnya yang penting untuk tubuh.
- 106. Pengertian Bahan PanganHewani • Bahan pangan hewani merupakan bahan-bahan makanan yang berasal dari hewan atau olahan yang bahan dasarnya dari hasil hewan.
- 107. Adapun ragam makananyang berperan sebagai sumber protein hewani ini, antara lain: • 1. Daging merah atau dikenal dengan istilah red meat. Daging jenis ini bisa berupa daging sapi, daging kambing, daging babi, daging domba dan semua jenis daging binatang ternak dengan warna merah. Berdasarkan penelitian ahli gizi, ditemukan fakta bahwa daging dengan warna merah mengandung protein yang melimpah. Selain itu, ia juga diketahui menyimpan kebaikan dari senyawa lain yang ia kandung antara lain zat besi heme yang mudah diserap tubuh, vitamin B12 dan masih banyak lagi lainnya. Tak sedikit ahli yang berpendapat bahwa daging merah merupakan sumber protein hewani terlengkap dan terbaik. • 2. Daging putih atau dikenal juga dengan nama white meat ternyata merupakan sumber protein hewani yang baik. Contoh daging putih yang paling dekat dalam keseharian kita adalah daging ayam. Konsumsi daging jenis ini juga dianjurkan meski harus dalam takaran yang tepat sebab selain kaya akan protein, daging putih ini juga diperkaya dengan lemak dan juga kolesterol.
- 108. 3. Seafood jugamerupakan salah satu sumber protein hewani yang baik. Yang terbaik adalah ikan, udang, cumi, kepiting dan lain-lain. Jika pada daging merah dan putih masih dijumpai lemak jahat dan juga kolesterol, maka pada daging ikan justru sebaliknya. Ia mengandung lemak yang baik sehingga tidak membahayakan tubuh. Selain ikan laut, ikan tawar juga mengandung protein yang baik. Dan, tahukah Anda bahwa ikan teri yang sering dianggap sebagai makanan kasta bawah justru mengandung protein yang melimpah. 4. Susu hewani merupakan sumber protein yang baik. Mudah diserap tubuh sehingga sangat baik dikonsumsi mereka yang sedang dalam proses pemulihan atau juga bagi anak-anak yang masih ada dalam tahap pertumbuhan. Susu ini bisa diolah menjadi beberapa komponen makanan lain seperti keju dan juga yoghurt, keduanya juga merupakan sumber protein hewani yang baik, sama seperti susu. 5. Telur juga harus dimasukkan ke dalam daftar makanan yang berperan sebagai sumber protein hewani. Susu baik dikonsumsi mereka yang ingin membentuk massa otot. Kandungan proteinnya yang tinggi dan mudah diserap tubuh akan membantu program pembentukan dan penambahan massa otot.
- 109. Perbedaan Bahan PanganHewani Bahan Pangan Nabati Asal Protein hewani merupakan asupan nutrisi protein yang berasal dari konsumsi hewan atau produk olahannya Protein nabati merupakan asupan nutrisi protein yang berasal dari konsumsi tanaman atau berbagai jenis olahannya. Kandungan Protein hewani merupakan protein lengkap, yaitu protein yang mengandung semua jenis asam amino esensial yang berumlah sembilan buah Protein nabati merupakan protein yang tidak lengkap, yaitu protein yang hanya mengandung beberapa asam amino esensial, Sifat protein hewani merupakan ikatan asam amino dengan rantai panjang protein nabati sebagian besar merupakan ikatan asam amino dengan rantai pendek